КОНТРОЛЬНІ ЗАПИТАННЯ. 1. Порівняйте структуру РНК-полімерази ІІ з такою бактеріальноїмполімерази

1. Порівняйте структуру РНК-полімерази ІІ з такою бактеріальноїмполімерази. Що є спільного між ними та чим вони відрізняються?

2. Яку будову й функціональне значення має С-кінцевий домен (CTD) РНК-полімерази ІІ?

3. Яку будову має промотор РНК-полімерази ІІ?

4. Охарактеризуйте базальні фактори транскрипції РНК-полімерази ІІ та основні етапи ініціації транскрипції.

5. Яке значення має білок ТВР? Яку роль відіграють фактори TFIIB та TFIIН у ініціації транскрипції РНК-полімеразою ІІ?

6. Що таке медіатор? Яку роль він відіграє?

7. Яку спеціалізацію мають еукаріотичні РНК-полімерази різних типів? Порівняйте системи ініціації транскрипції РНК-полімераз І та ІІІ. Що спільного між ними та системою ініціації РНК-полімерази ІІ?

8. Що таке енхансосома? Поясніть принципи модульності та кооперативності при взаємодії факторів транскрипції з еукаріотичними промоторами?

9. Що таке гормоновий рецептор? Дайте визначення сигнальної трансдукції?

10. Яка посттрансляційна модифікація гістонів позитивно корелює з транскрипційною активністю? У чому полягають механізми такої кореляції?

11. Охарактеризуйте комплекси ремоделювання хроматину? Яким є головний результат їхні дії. У чому полягають механізми такої дії?

12. Яку роль відіграють білки HMG в активації транскрипції?

13. За якими механізмами здійснюється елонгація РНК-полімерази через нуклеосоми?

14. Опишіть функціональну роль білка НР1 у підтриманні гетерохроматинового стану центромер.

15. Яку роль відіграє метилування ДНК у репресії транскрипції? Що називається CpG-острівцями?

16. Що таке РНК-інтерференція? Яку роль вона відіграє в підтриманні гетерохроматинового стану?

17. Дайте визначення мікроРНК і опишіть їхню роль у регуляції транскрипції?

РЕКОМЕНДОВАНА ЛІТЕРАТУРА

Agresti, A., Bianchi, M.E. HMGB proteins and gene expression // Curr.Op. Gen. Dev. – 2003. – Vol. 13. – P. 170–178.

Becker, P.B., Hörz, W. ATPdependent nucleosome remodeling // Annu. Rev. Biochem. – 2002. – Vol. 71. – P. 247–273.

Bernstein, B.E., Liu, C.L., Humphrey, E.L. et al. Global nucleosome occupancyin yeast // Genome Biol. – 2004. – Vol. 5, № 9. – Р. 62

Boeger, H., Bushnell, D.A., Davis, R. et al. Structural basis of eukaryoticgene transcription // FEBS Letters. – 2005. – Vol. 579. – P. 899–903.

Chromatin structure and gene expression: frontiers in molecular biology/ ed. S. Elgin, J.L. Workman. – Oxford: Oxford University Press, 2002.

Chromatin structure and dynamics: state of theart. // New ComprehensiveBiochemistry / ed. J. Zlatanova, S.H. Leuba. – Amsterdam : Elsevier,2004. – Vol. 39.

Geiduschek, E.P., Kassavetis, G.A. The RNA polymerase III transcriptionapparatus // J. Mol. Biol. – 2001. – Vol. 310. – P. 1–26.

Orphanides, G., Reinberg, D. A unified theory of gene expression // Cell. – 2002. – Vol. 108. – P. 439–451.

Russell, J., Zomerdijk, J.C. The RNA polymerase I transcription machinery// Biochem. Soc. Symp. – 2006. – Vol. – 73, P. 203–216.

Richards, E.J., Elgin, S.C.R. Epigenetic codes for heterochromatin formationand silencing: rounding up the usual suspects // Cell. – 2002. – Vol. 108. – P. 489–500.

Sims, R.J., Belotserkovskaya, R., Reinberg, D. Elongation by RNApolymerase II: the short and long of it // Genes Dev. – 2004. – Vol. 18. – P. 2437–2468.

Simpson, R.T. Nucleosome positioning: occurrence, mechanisms, andfunctional consequences // Prog. Nucl. Acid Res. Mol. Biol. – 1991. – Vol. 40. – P. 143–184.

Strahl, D.D., Allis, C.D. The language of covalent histone modifications// Nature. – 2000. – Vol. 403. – Р. 41–45.

Studitsky, V.M., Walter, W., Kireeva, M. et al. Chromatin remodeling by RNApolymerases // Trends Biochem. Sci. – 2004. – Vol. 29. – P. 127–135.