Амінокислоти

Лекція № 2. БІЛКИ

1. Хімічна будова білків

1.1. Амінокислоти

1.2. Пептидний зв’язок і поліпептидний ланцюг

2. Вторинна структура

2.1. α-Спіраль

2.2. β-Структура

2.3. Спіраль 310

2.4. β-Поворот

3. Глобулярна структура

3.1. Роль вторинної структури в утворенні глобули

3.2. Стабілізація глобули

3.3. Структурна класифікація глобулярних білків

3.4. Структура мембранних білків

3.5. Неструктуровані білки

4. Конформаційна рухливість білків

5. Принципи функціонування білків

5.1. Механізм ферментативного каталізу

5.2. Механізми використання енергії гідролізу АТР

Хімічна будова білків

Амінокислоти

Узагальнену хімічну формулу амінокислоти − мономерної одиниці молекули білка (протеїну, protein) −–зображено на рис. 1.

Рис. 1. Структурна формула амінокислоти.

За нейтральних рН аміно- та карбоксильна групи, приєднані до спільного атома карбону (Сα), перебувають в іонізованому стані. Саме ці, стандартні для всіх амінокислот, групи (наявність яких і зумовила назву цих сполук) забезпечують утворення полімерної молекули білка.

Розрізняються амінокислоти за типом бокового (амінокислотного) залишку. Усього у складі білків зустрічається 20 амінокислот (у дужках − загальноприйняті скорочення, три та однолітерні): аланін (Ala, A), аргінін (Arg, R), аспарагін (Asn, N), аспарагінова кислота (Asp, D), валін (Val, V), гістидин (His, H), гліцин (Gly, G), глутамін (Gln, Q), глутамінова кислота (Glu, E), ізолейцин (Ile, I), лейцин (Leu, L), лізин (Lys, K), метіонін (Met, M), пролін (Pro, P), серин (Ser, S), тирозин (Tyr, Y), треонін (Thr, T), триптофан (Trp, W), фенілаланін (Phe, P), цистеїн (Cys, C).

Їхні бокові залишки зображено на рис. 2.

Два параметри амінокислотних залишків мають особливе значення для структури білка: розмір і здатність взаємодіяти з водою. За останньою ознакою залишки можна поділити дві групи: полярні й неполярні (гідрофобні). Три гідрофобні залишки (окрема група на рис. 2) − маленького розміру, тому їх можна вважати “нейтральними” щодо спорідненості до води (гідрофобний ефект залежить від розміру поверхні). У глобулярних водорозчинних білках співвідношення між гідрофобними та полярними залишками дорівнює в середньому 50 : 50. Унаслідок гідрофобного ефекту неполярні залишки прагнуть опинитися всередині структури білка, полярні залишаються на поверхні, зберігаючи взаємодії з водою. Це і є головна рушійна сила, яка змушує білковий ланцюг укладатися певним чином у просторі, формуючи компактну структуру − так звану глобулу.

Рис. 2. Бокові залишки амінокислот, приєднані до Сα атома,у стані іонізації, який вони мають при рН 7,0. Кольоровий код (унизу) позначення хімічних елементів зберігається на всіх подальших рисунках.

Полярні амінокислоти тому так і називаються, що прагнуть взаємодіяти з водою за рахунок водневих зв’язків (містять донорні та акцепторні групи). Серед них є залишки, які мають постійний заряд при рН 7,0: негативний у Asp і Glu (за рахунок карбоксильних груп у складі бокового залишку), позитивний у Lys (аміногрупа) та Arg (гуанідинова група). His також може набувати позитивного заряду в структурі білка в певному мікрооточенні (у розчині він іонізується при рН < 6,5).