Общие свойства ферментов.

В настоящее время многие отрасли промышленности – хлебопечение, виноделие, пивоварение, производство спирта, сыроделие, производство органических кислот, чая, аминокислот, витаминов, антибиотиков – основаны на использовании различных ферментативных процессов.

Однако работа с ферментами, их использование требуют элементарной грамотности в вопросах ферментативной кинетики и способах регуляции ферментативной активности. Кроме того, необходимо всегда учитывать наличие в сырье собственных эндогенных ферментов, которые в процессе приготовления пищевых продуктов могут оказывать различное действие (как положительное, так и отрицательное).

Ферменты – биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции обмена веществ в организме.

Механизм действия ферментов состоит в снижении энергии активации, необходимой молекуле, чтобы вступить в реакцию. Снижение энергии активации происходит в результате образования промежуточного нестойкого соединения – фермент-субстратного комплекса, что вызывает глубокую деформацию разрываемой связи. При этом фермент является начальным фактором; в дальнейшем катализируемая им реакция идет уже самостоятельно, этим объясняется тот факт, что для ферментативной реакции достаточно незначительная концентрация фермента.

Ферментативная реакция состоит из 2-х стадий: на первой стадии происходит образование фермент-субстратного комплекса, переходному состоянию которого соответствует значительно более низкая энергия активации; на второй стадии этот комплекс распадается на продукты реакции и свободный фермент, который может взаимодействовать с новой молекулой субстрата. Это можно выразить следующим уравнением:

где Е – фермент; S – субстрат; ES – фермент-субстратный комплекс; Р – продукты реакции.

В процессе ферментативной реакции различают 4 этапа:

1 – присоединение молекулы субстрат к ферменту и образование фермент-субстратного комплекса;

2 – изменение субстрата под действием фермента, делающее его доступным для химической реакции, т.е. активизация субстрата;

3 – химическая реакция;

4 – отделение продуктов реакции от фермента.

На 1-ом этапе к субстратному центру присоединяется с помощью слабых взаимодействий та часть молекулы субстрата, которая не подвергается химическим превращениям. Для образования фермент-субстратного комплекса (ES) необходимо соблюдение трех условий, которые и определяют высокую специфичность действия фермента.

Условия образования фермент-субстратного комплекса:

1 – структурное соответствие между субстратом и активным центром фермента.

2 – электростатическое соответствие активного центра фермента и субстрата, которое обусловлено взаимодействием противоположно заряженных групп.

3 – гибкость третичной структуры фермента – «индуцированное соответствие».

Ферменты, являясь по своей природе белками, обладающими третичной или четвертичной структурой, имеют ряд особенностей, которые отличают их от неорганических катализаторов.

В первую очередь, это огромная сила каталитического действия. Ферменты в 108 – 1020 раз повышают скорость катализируемых ими реакций. Так, энергия активации разложения Н₂О₂ без катализатора составляет 75,6 кДж/моль, в присутствии неорганического катализатора (коллоидной платины) – 48,14 кДж/моль и скорость ее увеличивается в 2х10⁴ раз. В присутствии фермента каталазы энергия активации разложения Н₂О₂ снижается до 23,1 кДж, а скорость реакции увеличивается в 2х10¹¹ раз.

Во-вторых, это специфичность действия ферментов. Способность фермента катализировать определенный тип реакции называют специфичностью.

Специфичность бывает трех видов:

1 – относительная или групповая специфичность – фермент действует на определенный вид химической связи (например, фермент пепсин расщепляет пептидную связь);

2 – абсолютная специфичность –фермент действует только на один строго определенный субстрат (например, фермент уреаза расщепляет амидную связь только в мочевине);

3 –стехиометрическая специфичность – фермент действует только на один из стереоизомеров (например, фермент глюкозидаза сбраживает только D-глюкозу, но не действует на L-глюкозу).

Специфичность фермента обеспечивает упорядоченность протекания реакций обмена веществ.

Третьей особенностью ферментов является лабильность. Они подвержены влиянию различных факторов и могут изменять свою активность под действием рН, температуры, присутствия активаторов и ингибиторов и др.