Складчасті структури

β-структури позначені широкими стрілками

Складчасті структури трапляються досить часто. β-конформацію мають білки β-кератини. Найбільш характерний приклад – β-фіброїн шовку, який має структуру антипаралельного складчастого листа. Ділянки молекули фіброїну мають структурний фрагмент, що повторюється: Глі-Ала-Глі-Сер-Глі-Ала. При утворенні β-антипаралельної структури R-групи Ала і Сер розміщуються по один бік, а Глі – по інший.

Декілька ділянок поліпептидного ланцюга, що організовані в просторі у формі α-спіралі чи β-структури, можуть об’єднуватися, формуючи надвторинну структуру. В результаті в молекулі білка утворюються домени (функціональні або структурні). За своєю структурою кожний домен нагадує окремий невеликий білок. Як правило, в одному домені міститься від 40 до 300 амінокислотних залишків. Доменом називається ділянка білкової молекули, що має глобулярну форму та утворена декількома вторинними або надвторинними структурами. У різних білках домени можуть бути однаково організованими ділянками і виконувати однакові функції. Вони часто мають специфічні функції, такі, як зв’язування невеликих молекул. У ряді випадків чітко визначити функції тих чи інших доменів не вдається. Між доменами в межах одного й того самого поліпептидного ланцюга встановлюються гідрофобні контакти.

Третинна структура білків– це тривимірна просторова структура, що утворюється за рахунок взаємодій між радикалами амінокислот, які можуть розташовуватися на значній відстані один від одного в поліпептидному ланцюзі. Зв’язки, що беруть участь у формуванні третинної структури білків:

1) гідрофобні взаємодії. При укладанні поліпептидний ланцюг білка прагне набрати енергетично вигідної форми, що характеризується мінімумом вільної енергії. Тому гідрофобні радикали амінокислот прагнуть до об’єднання усередині глобулярної структури розчинних у воді білків. Між ними виникають так звані гідрофобні взаємодії, а також сили Ван дер Ваальса між близько прилеглими один до одного атомами. У результаті всередині білкової глобули формується гідрофобне ядро;

2) іонні зв’язки. Іонні зв’язки можуть виникати між негативно зарядженими (аніонними) карбоксильними групами радикалів аспарагінової і глутамінової кислот і позитивно зарядженими (катіонними) групами радикалів лізину, аргініну або гістидину;

3) водневі зв’язки. Гідрофільні радикали амінокислот прагнуть утворити водневі зв’язки з водою і тому в основному розміщуються на поверхні білкової молекули. Усі гідрофільні групи радикалів амінокислот, що опинилися всередині гідрофобного ядра, взаємодіють один з одним за допомогою іонних і водневих зв’язків. Водневі зв’язки виникають між гідрофільними незарядженими групами (такими, як -ОН, -CONH₂, SH-групи) і будь-якими іншими гідрофільними групами. Білки, що функціонують у неполярному (ліпідному) оточенні, наприклад, білки мембран, мають іншу будову: гідрофільні радикали амінокислот розташовані всередині білка, в той час як гідрофобні амінокислоти локалізовані на поверхні молекули і контактують із неполярним оточенням. У кожному випадку радикали амінокислот займають найбільш вигідне біоенергетичне положення.

· електростатичні взаємодії (виникають між протилежно зарядженими радикалами) (1);

· водневі зв’язки (2);

· гідрофобні взаємодії (виникають між амінокислотними радикалами, що мають неполярну структуру) (3);

· дисульфідні зв’язки – єдиний тип ковалентних зв’язків, що стабілізують третинну структуру (виникають між наближеними в просторі радикалами цистеїну) (4)

У білка, що має третинну структуру, на поверхні молекули формується ділянка, яка може приєднувати до себе інші молекули, що називаються лігандами. Ця ділянка називається активним центром і формується із радикалів амінокислот, які наближаються один до одного при формуванні третинної структури. Висока специфічність взаємодії білка із лігандом забезпечується комплементарністю структури активного центру до структури ліганду.

Четвертинна структураформується при об’єднанні кількох поліпептидних ланцюгів, що мають третинну структуру. Утворений таким чином білок має нову функцію. Білки з четвертинною структурою називаються олігомерними, а індивідуальні поліпептидні ланцюги, що їх утворюють, – протомерами або мономерами. Такі об’єднання протомерів стабілізуються слабкими нековалентними зв’язками (водневими, гідрофобними, електростатичними взаємодіями) між амінокислотними залишками, розташованими на поверхні протомерів.

Переваги білків із четвертинною структурою:

1) економія генетичного матеріалу;

2) зменшення кількості помилок при синтезі білка;

3) якісна різноманітність білків – поява у білків нових функцій.

Прикладом білка із четвертинною структурою є гемоглобін. Його молекула побудована із чотирьох попарно однакових субодиниць – двох α- та двох β-поліпептидних ланцюгів, кожен з яких з’єднаний із небілковою сполукою гемом – порфіриновим похідним, що зв’язує молекулу кисню.

До складу олігомерних білків може входити від двох до декількох десятків протомерів, хоча найбільш часто трапляються білки, що містять від двох до чотирьох поліпептидних ланцюгів (димерні, тетрамерні білки). Так, фермент гексокіназа містить у своєму складі 2 протомери; фермент лактатдегідрогеназа – 4 протомери; фермент внутрішньої мембрани мітохондрій цитохромоксидаза – 13 протомерів, а глутамінсинтетаза - 12 протомерів. Є також великі багатофункціональні комплекси, що містять у своєму складі декілька десятків поліпептидних ланцюгів, наприклад, піруватдегідрогеназний комплекс складається із 312 протомерів.

Деякі олігомерні білки містять ідентичні протомери (наприклад, гексокіназа), інші складаються з різних протомерів. Так, у складі лактатдегідрогенази, що містить 4 протомери, є два типи мономерів (Н і М), які у різних тканинах можуть перебувати в різних комбінаціях (НННН, НННМ, ННММ, НМММ, ММММ).