Вторинна структура

Завдяки використанню прецизійного фізичного методу рентгеноструктурного аналізу вчені відкрили вторинну структуру макромолекул, яка полягає в тому, що поряд з лінійними ділянками в біополімерах були знайдені також ділянки, певним чином скручені в спіраль або в якусь іншу конформацію. Це явище локального впорядкування біопо-лімерних лацюгів було відкрито як для білків (Астбюрі, Полінг, Корі та інші; саме Полінг отримав Нобелівську премію за відкриття цієї тонкої структури білків), так і для нуклеїнових кислот (вже згадане вище відкриття спіральної структури ДНК Франкліном, Криком, Уотсоном і Уілкин-зом).

На рис. 4.8 зображена модель а-спіралі поліпептидного ланцюга білкової молекули, що закручена направо за стрілкою годинника. Основна причина утворення вторинної структури - це наявність водневих зв'язків між амінокис­лотними залишками. Виявилося, що на кожний крок спіралі приходиться 3.6 амінокислотних залишки, а через п'ять кро­ків спіралі (ця ділянка містить відповідно 18 амінокислот) конфігурація поліпептидного ланцюга повторюється. Прос­торовий період повторення спіралі складає Напрямок водневих зв'язків в спіралі виявився паралельним до вісі спіралі. Стабілізація спіральної конфор­мації відбувається завдяки водневим зв'язкам між групами кожної першої і четвертої пептидної одиниці.

Рис. 4.8. Модель спіралі білкової молекули.

Полінг і Корі встановили, що окрімі спіралі в білках існують ще інші стійкі конформації поліпептидного ланцю­га (наприклад, паралельна і антипаралельна форми тощо). Всі ці стійкі конформації поліпептидного ланцюга, що визначають вторинну структуру білків, зобов'язані своїм існуванням і стабільністю, як і у випадку спіралі, водне­вим зв'язкам .

Вторинна структура нуклеїнових кислот (зокрема, ДНК) пов'язана, як вже згадувалося, з наявністю подвійної спіралі, яка складається з двох полінуклеотидних ланцюгів. У цих взаємно перевитих спіральних ланцюгах пуринові азотисті основи одного ланцюга з'єднані водневими зв'язками з відповідними піримідиновими азотистими осно­вами другого ланцюга. З'єднання азотистих основ відбува­ється за таким правилом Чаргаффа: незважаючи на те, що кількість азотистих основ А, Г, Т, Ц може змінюватися

досить в широких межах від виду до виду, але завжди кількість пуринових основ в точності дорівнює кількості піримідинових основ. Точніше кажучи, аденін і гуанін в одному ланцюгу пов'язані у строгій відповідності з тиміном і цитозином в другому ланцюгу, утворюючи так звані "уотсон-криківські пари" АТ і ГЦ (рис. 4.9).

Рис. 4.9. "Уотсон-криківські пари" в подвійній спіралі ДНК.

Слід зазначити, що в парах азотистих основ АТ і особливо в парах ГІД значна роль належить диполь-диполь-ним (Ван-дер-Ваальсівським) взаємодіям. Ці взаємодії ста­ють дуже помітними, коли подвійна спіраль розділяється з утворенням двох окремих ланцюгів. При цьому водневі зв'язки між азотистими основами замінюються на зв'язки з молекулами води.

Температура плавлення ДНК може бути апроксимо-вана такою формулою:

де - температура плавлення відповідно до пар ГЦ і АТ, а х - концентрація (мольна частка) пар ГЦ в ДНК.

Окремі (розділені) поліпептидні ланцюги скручуються в клубки. Цей процес називають фазовим переходом спіраль-клубок, або денатурацією. Він відбувається не лише при нагріванні, а й при додаванні кислот, спиртів та деяких інших хімічних сполук.