Самосборка белков

Специфическое взаимодействие определяет уникальное свойство белков - их способность к самосборке. Например, после обработки молекулы гемоглобина мочевиной, она распадается на функционально неактивные протомеры. После удаления мочевины эти протомеры самопроизвольно объединяются в нативную структуру гемоглобина. Возьмем более поразительный пример - гигантскую молекулу вируса табачной мозаики с м.м. 40000000 Да. Она состоит из одной молекулы РНК и 2130 белковых субъединиц, м.м. каждой из которых 17500 Да. Если РНК и субъединицы разделить добавлением детергента, а затем убрать детергент, то нативная структура молекулы вируса полностью восстановится. При этом вновь восстановятся все биологические свойства вируса. Самосборка не требует никакой дополнительной информации, происходит самопроизвольно путем взаимодействия комплементарных поверхностей молекул. Подчеркнем, что комплементарность поверхности молекулы белка определяется мозаикой радикалов аминокислот (поверхность третичной структуры). Последовательность же аминокислот детерминирована генетически и записана в первичной структуре. Следовательно, многообразие структурно и функционально различных белков определяется двумя причинами: 1) возможностью образования различных первичных структур из 20 аминокислот; 2) явлением самосборки, основанной на принципе комплементарных поверхностей.

Завершая изложение материала о структуре и функции белков, остановимся на двух важных в практическом отношении аспектах: количественном определении белков и выделении индивидуальных белков.