Специфичность белков

Способность к специфическому узнаванию и специфическому взаимодействию является основой биологических функций всех белков. Специфически узнать молекулу - это значит найти поверхность молекулы с такой мозаикой радикалов, с которой можно образовать максимально возможное количество связей. Специфически взаимодействовать - это значит образовывать между участками поверхностей молекул максимально возможное число связей. Поверхности молекул, которые при образовании связей дополняют друг друга, называются комплементарными: положительному заряду должен соответствовать отрицательный -NH⁺...COO^-; группе с поляризованным протоном должен соответствовать атом с неподеленной парой электронов; одной гидрофобной группе стерически должна соответствовать другая. Отсюда правило: две молекулы, поверхности которых комплементарны, находят друг друга и взаимодействуют.

Уникальность белков в том, что они могут менять свою конформацию, делая поверхность комплементарной лиганду. Различные лиганды связываются с белковыми молекулами по центрам связывания. Очевидно, что эти центры связывания должны быть комплементарны функциональным группам лиганда. Связи между лигандом и центром связывания белка нековалентные (водородные, ионные, гидрофобные). Поэтому такое связывание обратимо. Связывание белка с лигандом зависит от числа мест (центров) связывания и количества лиганда. Если количество молекул лиганда превышает число центров связывания на белке, дальнейшего связывания не происходит (белок насыщен лигандом). Мономерные белки связываются с лигандом по гиперболической зависимости; мультимерные - по сигмоидной зависимости из-за кооперативного эффекта. Специфическое взаимодействие за счет комплементарных поверхностей объясняет большинство функций белков (фермент - субстрат; гормон - рецептор; антиген - антитело и т.д.)