Функции и классификации белков
Функции белков могут быть разделены на 2 группы: 1) Структурные функции. Основными структурными белками являются коллаген, эластин, α-кератин и др. (формируют соединительную ткань). 2) Динамические функции выполняют белки: ферменты, гормоны, факторы свертывания крови, иммуноглобулины, мембранные рецепторы, резервные белки, сократительные белки, дыхательные белки и др.
Белки преимущественно состоят из 5 главных элементов: С – 50-55%, Н – 6-7,3%, О – 19-24%, N – 13-19%, S – 0-4%. Кроме вышеперечисленных, белки могут содержать также другие элементы такие как P, Fe, Cu, I, Mg, Zn и др. Содержание азота, как правило, постоянно и составляет 16%.
Различные ткани отличаются по содержанию белков. В пересчете на сухую массу в селезенке содержится 84% белков, в легких – 82%, в мышцах – 80%, в костях – 24-28%.
Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и даже тысячи аминокислотных остатков. К белкам относятся полипептиды с молекулярной массой выше 6-12 кДа. Для определения молекулярной массы белков в настоящее время используют методы гель-хроматографии, диск-электрофореза и аналитического ультрацентрифугирования.
В таблице 2.1. приведена классификация белков по их основным функциям.
Таблица 2.1.
Классификация белков по функции
| Функция | Характеристика |
| Ферменты или катализаторы, активаторы и ингибиторы ферментов | Для белков-ферментов характерна высокая степень структурирования молекулы, благодаря чему возможен катализ химической реакции в области активного центра и регуляция активности фермента через взаимодействие эффекторов с аллостерическим центром. Известны белки-активаторы (апопротеин АI, СII) и ингибиторы (ингибиторы трипсина из поджелудочной железы, соевых бобов; ингибиторы протеиназ из яда гадюки, ингибитор химотрипсина из картофеля). |
| Гормоны | Как правило, белки (м.м. 20-30 кДа), которые содержат небольшие фрагменты определяющие гормональную активность; относятся к группе непроникающих в клетку гормонов, на поверхности клеток взаимодействуют с рецепторами, гормональный эффект реализуется через внутриклеточные посредники (гормоны гипоталамуса, гипофиза, поджелудочной железы, паращитовидных желез, кальцитонин). |
| Регуляторные белки | Гистоны стабилизируют структуру ДНК и регулируют функционирование генома (проявление матричной активности ДНК при ослаблении связей с гистонами); гетерогенная группа негистоновых белков (м.м. 5-200 кДа) участвует в формировании нуклеосом и взаимодействии с хроматином гормон-рецепторных комплексов, в регуляции процессов репликации, транскрипции и трансляции, белки теплового шока (стрессовые белки), G-белки регулирующие синтез циклических нуклеотидов, онкобелки и антионкобелки определяющие малигнизацию клетки. |
| Защитные белки | Антитела (иммуноглобулины) вырабатываются в ответ на введение антигенов, белки системы свертывания крови, белки системы комплемента, ферменты обезвреживания ксенобиотиков, интерфероны, интерлейкины, лизоцимы, белки-антифризы, антивирусные белки растений, антибактериальные белки насекомых. |
| Токсические белки | Высокомолекулярные белковые токсины микроорганизмов и растений представлены тремя типами белков. Мультимерные дифтерийный и холерный токсины, токсин шигеллы (АВ5 протеины) построены из одной субъединицы типа А (20, 28 и 32 кДа соответственно) и пяти субъединиц типа В (25, 12 и 7,7 кДа соответственно); субъединицы В связываются с клеточной поверхностью, а субъединица А проникает внутрь клетки, где блокирует синтез белков на рибосомах. Аналогично действуют растительные токсины – рицин, абрин, модецин, лектин. Энтеротоксин стафилококка или гемолизин кишечной палочки, встраиваясь в плазматическую мембрану, образуют в ней поры, через которые теряются важные компоненты цитоплазмы клеток. Токсины ядов змей представлены малыми белками – 6,7-7 кДа (примерно 60 аминокислотных остатков). Токсические пептиды ядов скорпиона, пчелы и осы состоят в среднем из 45 аминокислотных остатков. Эти токсины связываются с холинэргическими белками и оказывают нейротоксическое действие. |
| Транспортные белки | Альбумины и глобулины – переносчики различных веществ в плазме крови. Порины – образуют в каналах поры для переноса веществ через клеточные мембраны. Транслоказы – обеспечивают обмен компонентами различных компартментов клеток. |
| Структурные белки | Структурные белки мембран являются их структурными компонентами, склонны к агрегации и специфическим взаимодействиям (процессы самосборки), содержат в своем составе до 20% гидрофобных аминокислотных остатков и до 40% приходится на долю α-спиральных участков. Эти белки легко взаимодействуют с фосфолипидами мембран. Структурные функции выполняют также белки межклеточного матрикса (коллаген, ретикулин, кератин), кристаллины, белки ядерного матрикса, белки цитоплазматического скелета. |
| Сократительные белки | Участвуют в механическом сокращении для осуществления движения (обладают, как правило, аденозинтрифосфатазной активностью): актин и миозин мышц, белки центральных и периферических фибрилл жгутиков и ресничек простейших, жгутиков сперматозоидов, тубулин аппарата движения хромосом в процессе митоза, миксомиозин – нитевидный белок из плазмодия гриба физариума и др. |
| Рецепторные белки | Во внутренней среде организма служат для взаимодействия с молекулами-биорегуляторами. Локализуются в мембранных структурах клеток, а также могут быть в растворенном состоянии. Клетка, содержащая рецептор, является клеткой-мишенью для управляющего химического сигнала, а также для взаимодействия с липопротеинами или вирусами. Для восприятия сигналов внешней среды известны фоторецепторные белки (опсин), для оценки вкуса сладкочувствительный белок, для восприятия запаха обонятельный белок, для восприятия звука холинорецепторные белки; в жизнедеятельности живых организмов важное место занимает рецепция ферромонов, аттрактантов, репеллентов, стрессогенных веществ ран. |
Классификация по химической природе и растворимости является наиболее распространенной. Она основана на аминокислотном составе, структуре, размере и растворимости. Различают 2 группы: простые и сложные (конъюгированные).
1. Простые белки (альбумин, кератин и др.) состоят только из аминокислот и делятся на:
а) фибриллярные белки имеют палочкообразную форму, нерастворимы в воде и физически прочные. Они выполняют структурные и защитные функции.
б) глобулярные белки представляют собой компактные сферические молекулы, водорастворимы. Глобулярные белки выполняют динамические функции (ферменты, иммуноглобулины и транспортные белки гемоглобин и альбумин).
2. Сложные (конъюгированные)белки состоят из простого белка комбинированного с небелковым компонентом. Небелковая часть называется простетической группой (или конъюгированной группой). Белок без простетической группы называется апопротеином.Белковая часть с простетической группой называется холопротеином. Простетическая группа играет ключевую роль в функционировании белка.
Кроме этого, выделяют группу белков, которая образуется в результате денатурации или деградации простых и конъюгированных белков.
Классификация на основе биологической (пищевой) ценности белков определяется наличием незаменимых аминокислот. Согласно этой классификации белки делятся на 3 группы:
1. Полноценные белки – содержат 10 незаменимых аминокислот в необходимых пропорциях для обеспечения нормального роста (например, яичный белок, казеин молока).
2. Частично полноценные белки. Эти белки содержат сниженное количество одной или более незаменимых аминокислот и могут обеспечивать только умеренный рост (например, белок пшеницы и риса содержат недостаточное количество лизина, триптофана).
3. Неполноценные белки. Эти белки не содержат одну или более незаменимых аминокислот. Не могут обеспечить нормальный рост организма (например, желатин не содержит аминокислоту триптофан).
Дата добавления: 2015-06-12; просмотров: 1699;