Вторичная структура

Фрагменты пространственной структуры любого биополимера, имеющие периодическое строение рассматриваются как элементы вторичной структуры. Под вторичной структурой белка подразумевают конфигурацию полипептидной цепи, т.е. способ свертывания, скручивания полипептидной цепи в спиральную или какую-либо другую конформацию. Различают две основные конфигурации: α-спирали и β-структуры.

Спиральная структура белка (α-спираль).

Для полипептидных цепей известны несколько типов спиралей. Наиболее распространенной является α-спираль. Полинг и Кори основывались на данных рентгеноструктурного анализа α-спирали, которая была экспериментально доказана. Они исходили из того, что:

- пептидная группа плоская;

О

׀׀

- связь C-N сопряжена;

- все аминокислотные остатки эквивалентны;

- на каждую пептидную группу в спирали возникают две водородные связи, (каждая карбонильная группировка связывается водородной связью с NH-группой каждой 4-ой пептидной связи). В одном витке α-спирали3,6 аминокислотных остатка (13 атомов), высота витка 5,4 Å, трансляция (перемещение вдоль оси на 1 аминогруппу ) − 1,5 Å.

Существуют и другие спирали: 4,4 (16) – π-спираль; 5,1 (19) − γ-спираль; 3 (10) – спираль.

Полипептидные цепи могут иметь несколько порядков закручивания, т.е. могут образовывать суперспирали.

Чаще на практике встречаются правые (образованные левыми аминокислотами) спирали.

Факторы стабилизации спиральной конформации белка:

-водородные связи, которые расположены параллельно оси α-спирали;

-параллельная ориентация дипольных моментов пептидных связей, которые располагаются параллельно друг другу.

Стабилизировать структуру будут и гидрофобные взаимодействия, и водородные связи боковых радикалов, и электростатические взаимодействия.

β-структура.

Она стабилизируется водородными связями между отрезками одной и той же цепи или между соседними цепями.

Водородные связи перпендикулярны к оси цепи.

Отрезки, между которыми в складчатой структуре возникают водородные связи, могут быть направлены как в одну, так и в другую сторону.

Значительная часть вторичной структуры глобулярного белка, приходится на неупорядоченные участки (петли), которые изменяют направление полипептидной цепи. Наиболее экономичный структурный элемент, который поворачивает пептид на 180º, используя всего 3 пептидные группировки, называется β-изгибом (стабилизируется одной водородной связью).

Существует несколько причин нарушения регулярной структуры белков:

1) Пролин (оксипролин) – это аминокислота, нарушающая структуру, т.к. она не образовывает водородных связей. В местах, где расположены эти иминокислотные остатки, направление цепи поворачивается резко, примерно на 180º.

2) В местах, где локализованы дисульфидные мостики, возникает напряжение (т.е. деформация) и вторичная структура искажается.

3) Изменение свободной энергии взаимодействия боковых групп аминокислотных остатков (гидрофобные взаимодействия, т.к. боковые радикалы в большинстве являются углеводородными радикалами, которые взаимодействуют друг с другом с большим повышением энтропии при малом изменении энергии). Энтропийная выгодность процесса связана со свойствами Н₂О, молекулы которой стремятся образовать водородные связи и вытеснить углеводороды. Следовательно, усиливаются все типы Ван-дер-ваальсовых взаимодействий между этими боковыми радикалами.

Вторичная структура белка – это сочетание регулярных участков с нерегулярными (аморфными), в которых система водородных связей нарушена. Т.к. вторичная структура связана с первичной, а первичная генетически предопределена, то и вторичная структура предопределена.