Первичная структура

Цепочка аминокислотных остатков в белковой молекуле возникает при образовании пептидной связи :

Белки имеют молекулярную массу от 6000 до нескольких миллионов. Для того чтобы установить первичную структуру (последовательность аминокислотных остатков), надо определить количество цепей, разделить их и определить аминокислоты в цепях. Число цепей можно узнать по количеству N и C концов.

Для определения N-концевой аминокислоты предложен ряд методов, в частности метод Сенгера:

1) реакции амино- и оксигрупп с 2,4-динитрофторбензолом;

2) полный гидролиз;

3) хроматография для определения аминокислоты.

Для определения природы С-концевой аминокислоты чаще всего пользуются ферментативным путем.

Все четыре атома пептидной группировки лежат в одной плоскости. Это следует из рентгеноструктурного анализа. Было показано, что пептидная связь вследствие сопряжения С=О и N-атома, на р-орбитали которого находится неподеленная пара электронов, не может рассматриваться как ординарная и вращение практически отсутствует. По этой же причине хиральный атом С_α и карбонильный атом группировки С=О и N-C_α находятся в одной плоскости, но в этой же плоскости и О, и Н. Следовательно, все атомы находятся в одной плоскости. Геометрически полипептидную цепочку можно рассматривать как образованную плоскими фрагментами структуру (по шесть атомов в одной плоскости). Возникают торсионные углы : угол ψ между С_α и С и угол φ между N и С_α.. Выражение для потенциальной энергии внутреннего вращения выглядит следующим образом:

U(ψ,φ)=U₀/2*(1-cos3φ)+U₀/2*(1-cos3ψ)+ +U_кул

Первичная структура определена генетически; она определена составом и порядком следования аминокислот.

Реакция поликонденсации сопровождается выделением воды.