V.5. Метгемоглобинемия

Метгемоглобин (MetHb) отличается от оксигенированного гемоглобина (HbO₂) и неоксигенированного (Hb) наличием в составе гема трехвалентного железа. При этом к дополнительной валентности железа в качестве лиганда обычно присоединяется ОН-группа. Как и карбоксигемоглобин, метгемоглобин не способен к переносу кислорода. Следует отметить, что in vivo в эритроцитах всегда образуется небольшое количество метгемоглобина. Это связано с тем, что эритроциты находятся в среде с более высокой концентрацией кислорода, чем большинство клеток. Соответственно, эритроциты более подвержены повреждающему действию окислителей, чем другие клетки. Результатом этой потенциальной угрозы является ежедневное образование небольшого количества MetHb, составляющего ≈ 0,5% от общего содержания гемоглобина в крови. Таким образом, собственное потребление кислорода эритроцитами очень низкое и оно практически все связано с превращением гемоглобина в метгемоглобин.

В нормальных условиях образовавшийся метгемоглобин снова переводится в гемоглобин под влиянием метгемоглобинредуктазы, использующей для восстановления метгемоглобина НАД • Н. Еще одна система неизвестной природы (возможно другая метгемоглобинредуктаза) использует НАДФ • Н, но она функционирует только в присутствии вспомогательных переносчиков электронов, таких как метиленовый синий.

Аутооксиление Hb в MetHb приводит к образованию супероксидного иона: О₂^-.

Hb + О₂ Hb ….. O₂ MetHb + О₂^-

Образование супероксид-анион-радикала небезразлично для клетки, поскольку он может запустить свободнорадикальные реакции, приводящие к повреждению биомембран и к гемолизу эритроцитов. Средством защиты от таких реакций служат находящиеся в эритроцитах супероксиддисмутаза, каталаза и система восстановленного глутатиона (GSH). Последний участвует в работе селенсодержащего фермента - глутатионпероксидазы, катализирующего расщепление Н₂О₂.