Дыхательные белки низших видов

Помимо гемоглобина и миоглобина существуют многие другие дыхательные белки. Некоторые из них вместо железа содержат медь, а другие – железо без порфирина. Такое разнообразие в строении дыхательных белков наиболее резко выражено у низших видов, причем в некоторых случаях невозможно отличить эти переносчики кислорода от ферментов аналогичного состава. Например, цитохромы содержат железопорфириновый комплекс, весьма сходный с комплексом гемоглобинов. Кроме того, в зеленых растениях имеются хлорофиллы, содержащие магний в порфириновых комплексах, которые связаны с белком не непосредственно, а через небольшую липофильную цепочку. Сложные белки, очень напоминающие гемоглобины, были найдены в корнях бобовых. Этот растительный «гемоглобин» содержит 0,34 % железа, имеет спектр, сходный со спектром гемоглобина.

Рассматривая такое разнообразие белков у низших видов с точки зрения эволюционного развития, следует указать, что многие из бесчисленного количества веществ, входящих в состав простых организмов, испытывались как переносчики кислорода для осуществления процесса дыхания. С порфириноподобными и белковопорфириновыми комплексами соединялись различные металлы, но не все они оказались подходящими как переносчики кислорода или катализаторы. Образовалось также много металлопротеидных хелатов, лишенных порфирина, причем некоторые из них сохранили свою роль дыхательных белков у низших видов животных вплоть до настоящего времени. Однако отсутствие таких дыхательных белков у позвоночных показывает, что эти макромолекулы менее эффективны, чем гемоглобин-миоглобиновая система.

Дыхательные белки хлорокруориновоготипа представляют собой зеленые пигменты, найденные в некоторых видах морских червей. Эти белки напоминают различные красные пигменты беспозвоночных (эритрокруорины) в том отношении, что все они содержат железопорфириновый компонент. Содержание железа в хлорокруорине выше, чем в гемоглобине; возможно, что часть железа, помимо того, которое находится в железопорфирине, непосредственно связана с глобином. Изоэлектрическая точка хлорокруорина соответствует рН 4,3, а его молекулярная масса очень высока – больше 2000000.

В аннелидах и родственных видах обнаружены коричневые гемэритрины,составляющие класс железосодержащих дыхательных белков, лишенных порфирина. Способность этих белков соединяться с кислородом гораздо ниже, чем у гемоглобинов млекопитающих. Однако их молекулярные массы лежат в тех же пределах, что и у гемоглобина.

Гемоцианины представляют собой большую группу медьсодержащих дыхательных белков, найденных в таких низших видах, как улитки, различные ракообразные, моллюски, пауки, скорпионы, осьминоги и т. д. Белки лишены порфирина, а медь образует с белком своего рода хелатное соединение. Содержание меди в гемоцианинах колеблется между 0,17 и 0,26 % в зависимости от источников пигмента. Способность к связыванию кислорода у гемоцианинов ниже, чем у гемоглобинов млекопитающих.

Молекулярная масса гемоцианина улитки (Helix pomatia) равна 6600000 при рН 4,5 – 7,5; при рН 8,6 она уменьшается до 719000, а при
рН 9,7 – до 502000. Это указывает на то, что более крупные единицы с молекулярной массой, измеряемой миллионами, представляют собой не макромолекулы, а ассоциации нескольких макромолекул. Однако молекулярные массы этих более мелких макромолекул химическими методами не определялись. Интересно отметить, что, несмотря на чрезвычайно большую молекулярную массу частиц растворы гемоцианинов обладают не очень высокой вязкостью. Это свидетельствует о том, что частицы имеют глобулярную и компактную (корпускулярную) форму.

Шелк

Фиброин шелка представляет собой полипептид сравнительно простого строения, состав которого варьирует в зависимости от вида вырабатывающих его шелковичных червей. Промышленный продукт, получаемый из коконов тутового шелкопряда, состоит главным образом из следующих аминокислот: глицина, аланина, серина и тирозина. Фиброин шелка имеет ориентированную кристаллическую структуру. Полипептидные цепи сгруппированы таким образом, что образуют плоскости, причем конфигурация каждой цепи такова, что повторяющиеся фрагменты параллельны оси волокна; каждая цепь связана водородными связями с двумя соседними цепями, в которых ориентация фрагментов обращена:

Шерсть

Структура шерсти сложнее структуры фиброина шелка, так как шерсть, подобно инсулину, содержит значительное количество цистина, что делает возможным образование дисульфидных поперечных связей между пептидными цепями. Эти дисульфидные связи оказывают большое влияние на механические свойства шерстяного волокна: при их восстановлении (что может быть осуществлено в растворе тиогликолята аммония) волокно значительно легче изменяет форму:

R-CH₂-S-S-CH₂-R + 2HS-CH₂-COONH₄ →

→ R-CH₂-SH + HS-CH₂-R + NH₄OOC-CH₂-S-S-CH₂-COONH₄

Это явление используется при завивке волос – после восстановления и завивки дисульфидные связи воссоздаются при действии мягкого окислительного агента.

Коллаген

Основной белок кожи и соединительных тканей носит название «коллаген» и состоит преимущественно из глицина, пролина и оксипролина. Молекулы коллагена имеют форму, тонких и длинных нитей (14x2900А); каждая из нитей состоит из трех скрученных полипептидных цепочек. При кипячении коллагена в воде цепочки отходят одна от другой и образуется обычный пищевой желатин. Соединительные ткани и кожа, состоят из фибрилл шириной 200х1000А, которые, как это было показано рентгенографическим методом, состоят из молекул коллагена, расположенных параллельно большой оси. На электронной микрофотографии видны правильно расположенные полосы, отстоящие друг от друга на 700А. Эти полосы соответствуют макромолекулам коллагена, расположенным в направлении параллельно друг другу,но сдвинутым одна относительно другой на одну четвертую длины:

Превращения фибрилл коллагена при производстве выделанной кожи связаны прежде всего с образованием поперечных связей междумолекулами белка. Для этой цели могут быть использованы различные вещества, но особенно быстро действующим агентом являются соли хрома.