Альбумины и глобулины растений

В стеблях, листьях, плодах и других частях растений, за исключением семян,содержится весьма незначительное количество белков. Аминокислоты и другие микромолекулярные вещества переносятся от синтезирующих органов растения к созревающим семенам, где они превращаются в различные белки. Большая часть этих белков откладывается в виде запасных веществ, и только небольшая их часть переходит в зародыш в виде различных ферментов. Аминокислоты резервных белков используются для синтеза нуклеопротеидов и ферментов, необходимых для развития нового растения. Общее содержание белков в различных злаках составляет 7 – 18, тогда как в семенах некоторых растений из семейства двудольных, например в обыкновенных орехах или соевых бобах, оно может достигать 50 %. Обычное пшеничное зерно содержит 10 – 15 %, рисовое 8 – 10 %, кукурузное 7 – 13 %, соевое 30 – 50 % белка. Большая часть белков (зерновых) представляет собой полимолекулярные глобулины и проламины.

Некоторые белки чрезвычайно богаты глутаминовой кислотой, пролином и лейцином; казеин лишен таких важных аминокислот, как триптофан и лизин, а глиадин беден лизином и не содержит триптофана.

Гемоглобины

Гемоглобины являются сложными, или конъюгированными, белками, которые помимо аминокислотных остатков содержат железопорфириновый компонент. Последний составляет лишь небольшую часть макромолекулы. Молекулярная масса гемоглобина млекопитающих близка к 68000; макромолекула содержит четыре железопорфириновых группы, иначе называемых гемами.

Красные кровяные клетки содержат около 32 % гемоглобина, который освобождается в результате гемолиза – например, при разбавлении водой или добавлении поверхностно активных веществ. Молекулярная масса гемоглобинов млекопитающих и большинства других позвоночных равна 68000, а гемоглобины различных беспозвоночных имеют большие и меньшие молекулярные массы. Так, гемоглобины некоторых насекомых имеют молекулярную массу 31000, гемоглобины пиявок – 1300000, а пигмент, выделенный из земляных червей, – 2750000. Изоэлектрическая точка гемоглобинов человека и млекопитающих соответствует приблизительно рН 7, тогда как для низших видов она сдвинута в сторону более низких значений рН.

Аминокислотный составгемоглобинов, полученных из различных источников, неодинаков. Различия значительны в случае тирозина, изолейцина, фенилаланина и метионина. Гемоглобин плода человека содержит меньше валина, пролина и гистидина и больше изолейцина, серина и треонина, чем гемоглобин взрослого. Аминокислотный состав гемоглобина лошади отличается от аминокислотного состава гемоглобинов человека.

Физическая функция гемоглобина заключается в связывании кислорода воздуха и переносе его в различные части тела. Окисленный гемоглобин носит название оксигемоглобина. Одна молекула кислорода обратимо связывается с атомом двухвалентного железа, поэтому, если обозначить гемоглобин через Нb, реакцию можно выразить следующим образом:

Hb + 4O₂ ↔ Hb(O₂)₄.

Миоглобины

Макромолекула миоглобина в 4 раза меньше, чем макромолекула гемоглобина, и содержит только один гем и один атом двухвалентного железа. Существует лишь небольшая разница в составе миоглобинов лошади и человека, тогда как миоглобины по составу сильно отличаются от гемоглобинов. Это особенно наглядно на примерах валина, цистеина, аргинина, лизина и глутаминовой кислоты. Миоглобины различных видов более сходны между собой, чем более крупные и сложные молекулы гемоглобинов.

Физиологическая функция этого относительно небольшого белка приблизительно та же, что и у гемоглобина – связывать и хранить кислород в мышечных тканях. Миоглобин фактически переносит кислород от гемоглобина к окисляющим участкам мышечных клеток. Каждая макромолекула миоглобина способна переносить одну молекулу кислорода, но сродство миоглобина к кислороду выше, чем у гемоглобина, поэтому при столкновении молекулы оксигемоглобина с миоглобином кислород переходит к миоглобину. Сравнительно небольшой по размерам миоглобин переносит затем кислород к метаболическим участкам мышечных клеток, для которых требуется свободный кислород.