Методы определения влаги в пищевых продуктах

На пищевых предприятиях обычно контролируется массовая доля влаги в сырье т продуктах, независимо от формы ее связи, то есть определяется влажность. Влажность выражается в процентах. При определении влажности чаще всего используют термогравиметрический метод и рефрактометрический метод.

Термогравиметрический метод определения влажности основан на удалении влаги из продукта путем высушивания до постоянной (неизменяющейся при дальнейшей сушке) влажности. Навеску взвешивают до сушки и после получения сухого остатка. По убыли массы определяют влагу, выражая ее в процентах. К термогравиметрическим методам относят методы высушивания до постоянной массы при 105 ºС, экспресс-метод высушивания на приборе Чижовой (метод ВНИИХП-ВЧ).

Рефрактометрическое определение влажности основано на определении сухих веществ в объекте по показателю преломления, измеряемому с помощью рефрактометра. Влажность рассчитывается по разности массы анализируемого вещества и доли в ней сухих веществ. Напимер, если пивное сусло содержит 11 % сухих веществ, то влаги в нем содержится: 100 – 11 = 89 %. Этот метод прост, удобен, быстро выполняется и хорошо воспроизводится.

Перечисленными методами определяется не вся влага продуктов, а свободная и незначительная часть связанной влаги. Для полного определения влаги применяют следующие методы:

- дифференциальной сканирующей калориметрии (определяется разница между общей и замерзающей или связанной водой);

- метод ядерно-магнитного резонанса (определяется две линии: свободной и связанной влаги, в спектре ядерно-магнитного резонанса):

- диэлектрические методы (определяется разница диэлектрической проницаемости свободной и связанной воды);

- метод измерения теплоемкости (теплоемкость свободной воды значительно превышает теплоемкость связанной воды).

ТЕМА 10 ФЕРМЕНТЫ

Свойства ферментов

Классификация ферментов

Применение ферментов в пищевых технологиях

Свойства ферментов

Ферменты являются биологическими катализаторами белковой природы. Ферменты способны значительно (в десятки тысяч раз) повышать скорость различных реакций, в том числе и биохимических, которые непрерывно протекают в живых организмах, которые наблюдаются в ходе технологических процессов переработки сырья. Ферменты обладают специфичностью действия, то есть действуют на определенный субстрат, тип связи. Ферменты характеризуются также высокой лабильностью, то есть, подвержены влиянию внешних факторов, таких как температура, концентрация субстрата, рН среды, присутствие активаторов или ингибиторов. Во многом лабильность ферментов связана с их белковой природой, сложной пространственной конфигурацией.

Ферменты повышают скорость реакций за счет значительного снижения энергетического уровня проведения реакции. Ферментативная реакция проходит в две стадии. На первой стадии происходит образование фермент-субстратного комплекса, образованию которого соответствует значительно низкая энергия активации. На второй стадии комплекс распадается на продукты реакции и свободный фермент, который может взаимодействовать с новой молекулой субстрата. Это выражается уравнением:

Е + S ↔ ЕS → Р + Е , (10.1)

Где: Е- фермент, S- субстрат, ЕS- фермент-субстратный комплекс, Р продукты реакции.

Ферменты, как уже отмечалось, имеют белковую природу и обладают третичной и четвертичной структурой. Многие ферменты являются двухкомпонентными, то есть имеют белковую часть в виде апофермента и небелковую составляющую в виде кофермента. В качестве кофермента могут выступать витамины, ароматические и алифатические углеводороды, гетероциклические соединения, нуклеотиды и нуклеозиды. Ферменты имеют некоторые специфические свойства, наиболее важные из них:

- высокая каталитическая активность (повышают скорость реакций в миллионы раз);

- специфичность действия (фермент катализирует превращение одного субстрата, реже группу родственных субстратов);

- лабильность (изменение активности под действием различных факторов: рН, температура, присутствие активаторов и ингибиторов, что связано с белковой природой и сложной пространственной конфигурацией фермента).