Тиоловые коферменты

К тиоловым коферментам относятся коферменты ацилирования, содержащие SН-группу (КоА или CoA или HSCoA), биологическая роль которых заключается в переносе ацильных группировок. Если КоА переносит ацетил СН₃СО–, то он называется коферментом ацетилирования (СН₃СО – ацетил).

В состав КоА входит витамин В₃ (пантотеновая кислота).

CH₃

|

НО – СН₂ – С – СН – С – NH – CH₂ – CH₂ – COOH

| | ||

CH₃ OH O

пантотеновая кислота (a, g-диокси-b, b^¢-диметилбутирил-b-аланин)

NH₂

N N O O CH₃ H O

CH₂-O-P-O-P-O-CH₂-C–C–C–NH–CH₂–CH_2–C

OH OH CH₃ OH O NH₂

N N O |

| Пирофосфат CH₂

H H |

OH CH₂

OH O – P = O b-аминоэтантиол |

OH SH

аденозин-3-фосфат

Пантотеновая кислота

Ацильные группы переносятся КоА за счет сложноэфирной связи с тиоловой группой –SН кофермента А.

Биологическая роль кофермента ацилирования заключается в том, что он является:

1) веществом промежуточного метаболизма, переносчиком групп СН₃СО–, которые вступают в цикл Кребса;

2) коферментом активирования жирных кислот.

Физико-химические свойства ферментов

Ферменты – это высокомолекулярные соединения, амфотерные электролиты белковой природы, характерными свойствами которых являются:

- гидрофильность;

- высаливание;

- денатурация;

- свойства коллоидных систем;

- оптимум рН;

- термолабильность, температурный оптимум от 0 до 45 ^оС;

- высокая специфичность действия (абсолютная и относительная);

- активация и ингибирование ферментов;

- высокая каталитическая активность.

Пути регуляции каталитической активности.

Основу регуляции каталитической активности ферментов составляет их конформационная лабильность. Различают пять основных путей регуляции каталитической активности ферментов:

I – путь ковалентной модификации.

К этому пути относятся три направления: частичный протеолиз; ассоциация и диссоциация; фосфорилирование и дефосфорилирование.

II – путь нековалентной модификации. Регуляция по типу обратной связи.

III – ингибирование ферментов (обратимое и необратимое, конкурентное и неконкурентоное).

IV – репрессия или индукция генов: изменение биосинтеза ферментов. В организме имеются вещества, которые, присоединяясь к белку – регулятору оперона, могут изменять скорость биосинтеза белков ферментов. Наблюдается либо усиление ферментов (индукция генов), либо замедление (репрессия генов).

V – компартментализация ферментов (отделение) Данный способ направлен на снижение скорости процесса за счет разъединения субстрата с ферментами с помощью мембраны.