Введение в курс биохимии

Биологическая химия – это наука о химии жизни, наука о химическом составе живой материи, о химических процессах, протекающих в живых организмах и лежащих в основе их жизнедеятельности.

Биохимия – биологическая наука, которая широко использует физико-химические методы исследования. Биохимия изучает химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов, и их превращения.

Объектами изучения биохимии являются микроорганизмы, растения, животные, человек. В зависимости от объектов изучения современная биохимия распадается на разделы: биохимия – животных; растений; микроорганизмов; медицинская; радиационная; космическая; техническая.

Биохимия складывается из трёх частей.

1. Статическая биохимия. Изучает качественный и количественный состав тканей, органов, жидкостей организмов.

Пример: человек весом 70 кг содержит 42 кг воды, 14 кг белков, 10 кг жиров, 3,3 кг нуклеиновых кислот, 0,7 кг углеводов.

Пример: качественный и количественный состав белка гемоглобина (C₇₃₈H₁₁₆₆O₂₀₈N₂₀₃S₂Fe)_4.

2. Динамическая биохимия.Изучает химические реакции, которые протекают в живом организме в процессе жизнедеятельности, изучает обмен веществ с окружающей средой, превращения химических соединений и взаимосвязанные с ними превращения энергии.

Пример: ферментативный гидролиз крахмала. Опыт, позволяющий проследить действие одного фермента – амилазы, ускоряющей гидролиз крахмала (основной углевод пищи).

Опыт: 1-й цилиндр: 0,1% раствор крахмала + 2-3 капли реактива Люголя (I₂ в KI) – получаем синее окрашивание (дает крахмал с йодом).

2-й цилиндр: 0,1% раствор крахмала + раствор слюны человека (ополоснуть рот) + 2-3 капли реактива Люголя – получаем жёлтое окрашивание (или оранжевое, фиолетовое – в зависимости от того, какие декстрины образовались).

Суть опыта: под действием биокатализатора – фермента амилазы - идёт гидролиз полисахарида крахмала на обломки (декстрины) разной длины, которые дают разную окраску с реактивом Люголя. Подобно идёт расщепление крахмала в ротовой полости при пережёвывании пищи.

Динамическая биохимия наиболее молодая ветвь биохимии. Она изучает превращения тех веществ, которые попадают в организм.

3. Функциональная биохимия.

Изучает химические реакции, происходящие в проявлении функций отдельных органов и тканей, а также организма в целом; выясняет связи между строением тех или иных соединений живых клеток и процессами, их видоизменениями; а также выясняет связи между строением специализированных клеток и их функцией.

Деление биохимии на три части – чисто условно. Все они переплетаются друг с другом.

2-й вопрос

Термин «химия» произошел из Египта. «Химия» - провинция в Древнем Египте. Здесь велись работы по мумификации, крашению. В Египте были развиты процессы по нахождению состава мумификации (работы Авиценны).

С 4-го по 16-й век господствовала алхимия – арабская химия. Алхимики искали «философский камень» (всё превращающий в золото), затем «панацею» (жидкость, с помощью которой можно создать человека - гомункулуса) и эликсир здоровья от всех болезней. Позднее (16 – 17 век) развитие получила ятрохимия – медицинская химия (представитель - Парацельс).

С середины 18-го века был заложен фундамент научной химии (основоположник – М.В.Ломоносов, 1711 – 1765 г.). К середине 18 века были открыты некоторые органические вещества (мочевина, лимонная кислота, холестерин и др.).

Виталисты (Берцелиус) считали тогда, что нельзя синтезировать органические вещества, видели во всем сверхъестественное начало. Вёллер, ученик Берцелиуса, доказал в 1828 г., что мочевина – результат превращения веществ в живом организме, ее можно получить из неорганических веществ.

Опыт Вёллера:

t^о

NH₄ – O – C ≡ N NH₂ – C – NH₂

Циановокислый аммоний || мочевина

О

Внутри молекулы при нагревании произошла перегруппировка атомов.

Мочевина – полный амид угольной кислоты. Это конечный продукт обмена белков в организме. За сутки организм человека выделяет около 30 г мочевины (с мочой и потом).

Работы Вёллера по синтезу мочевины нанесли удар по витализму. Наступила эпоха синтеза органических веществ.

Биохимия как наука оформилась во второй половине 19-го века. Она возникла на стыке органической химии и физиологии растений. В 1863 г. в России была создана первая кафедра биохимии в Казанском университете (заведовал А.Я.Данилевский). В 1867 г. был издан в Харькове профессором Ходневым А.М. первый учебник («Учебник физиологической химии»). В 1867 г. прошел первый съезд естествоиспытателей и врачей. В 1891 г. в Петербурге создана первая биохимическая лаборатория (под руководством М.В. Ненцкого). В 1920 г. в Москве создан первый научно-исследовательский институт по биохимии. Сейчас это институт биохимии им. А.Н.Баха, долгое время его возглавлял А.И.Опарин, позже – В.А.Энгельгардт, И.М.Березин, Б.Ф.Поглазов.

Большой вклад внесли в развитие отечественной биохимии ученые: А.Я.Данилевский, А.Н.Бах, В.А.Энгельгардт, М.В.Ненцкий, Н.И.Лунин, М.С.Цвет, И.П.Павлов, Д.Н.Прянишников, А.В.Палладин, А.Н.Белозерский, Д.Л.Фердман, Н.М.Сисакян, Ю.А.Овчинников, А.А.Баев, А.С.Спирин, С.Е.Северин, В.П.Скулачев, Ю.Б.Филиппович.

3-й вопрос

Фундаментальные исследования в биохимии спорта ориентированы на изучение общих закономерностей обмена веществ в процессе спортивной деятельности. Эти исследованияконцентрируются всосновном вокруг следующих проблем:

• механизмы преобразования энергии в организме человека при мышечной деятельности;

• регуляция синтеза белка при физических нагрузках;

• механизмы нервной и гуморальной регуляции обмена веществ при мышечной деятельности;

• закономерности биохимической адаптации к систематической мышечной деятельности.

Прикладные биохимические исследования в спорте тесно связаны с решение научно-методических проблем подготовки спортсменов высокой квалификации. Среди наиболее важных вопросов, решаемыхз в этих исследованиях, необходимо отметить следующие:

• выявление и оценка биохимических факторов, лимитирующих уровень спортивных достижений;

• изучение биохимических сдвигов у спортсменов в процессе тренировочных занятий;

• изучение биохимических характеристик восстановительных процессов после соревновательных и тренировочных нагрузок;

• изучение биохимических основ выностивости, скоростно-силовых качеств спортсмена и методы из развития;

• изучение биохимических характеристик различных видов спорта;

• изучение биохимических особенностей растущего и стареющего организма в процессе занятий физической деятельностью;

• изучение биохимических основ питания спортсмена.

Решение указанных проблем позволит значительно повысить эффективность управления подготовкой спортсменов и добиться более высокого уровня спортивных достижений. В связи с расшифровкой генома человека и с официальным становлением спортивной генетики, биохимия так же получила импульс в своем развитии.

Тема 2 Белки

План

1. Общая характеристика белков. Химический состав белков.

2. Классификация белковых аминокислот.

3. Соединение аминокислот в полипептидную цепь.

4. Структура белковых молекул.

5 Физическо-химические свойства белков.

6. Биологическая ценность белков по аминокислотному составу.

7. Функции белков в организме.

8. Классификация белков.

1-й вопрос.

Впервые белок (клейковина) был выделен итальянским ученым Беккари из муки в 1728 году. Название «белок» было дано веществу птичьих яиц, которое при нагревании свертывалось в белую нерастворимую массу.

Первые научные данные о белках получены датским ученым Мульдером. Он установил наличие в них азота и в 1839 г. предложил белки называть «протеинами» (от греческого protos – первый), подчеркнул важность этих веществ для жизни.

Белки – это азотсодержащие, высокомолекулярные, органические, полифункциональные вещества, обладающие свойствами амфотерных электролитов, полимеры, состоящие из остатков аминокислот.

Всего в природе 10¹² белков, и они обеспечивают жизнь 2 млн. видов живых организмов. В организме человека начситывается около 5 млн. белков, в одноклеточном организме E.coli – 3 тыс. белков, в 1 клетке многоклеточного организма до 1000 белков.

Белки теряют свои нативные (первоначальные, естественные) физико-химические и биологические свойства под влиянием незначительных воздействий (кислот, щелочей, температуры, рентгеновских лучей, радиации, встряхивания). В цитоплазме клетки содержится примерно: воды – 80-85%, белков – 10-20%, липидов – 2%, углеводов – 1%, солей – менее 1%.

Химический состав белков. Элементарный состав белков: C – 50-55%, O – 21-25%, N – 16%, H – 7-8%, S – 1-2%, P – менее 1%. В белках постоянно содержание азота. По содержанию азота можно рассчитать количественное содержание белка (метод Кьендаля). Некоторые белки содержат в небольшом количестве Fe, I, Cu, Zn,Ca и т.д.

Например, гемоглобин (Fe); тироксин (гормон-белок щитовидной железы - I); фермент оксидаза – Cu, инсулин – Zn; РНК-полимераза – Mg; ДНКаза – Ca; хлорофиллпротеин – Mg; амилаза – Zn, Ca. Белки – высокомолекулярные соединения. Масса белков колеблется от неск. тыс до неск. млн. Да (дальтон).

Масса измеряется в а.е.м. (атомных единицах массы): 1 а.е.м. 1,66^.10^-27кг. В биохимии массу молекул принято выражать в дальтонах: 1 Да = 1 а.е.м.

Молекула белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, которые состоят из большого количества остатков специфических (белковых, протеиногенных аминокислот).

В природе примерно 200 аминокислот, и из них только 20 идут на образование белка – протеиногенные аминокислоты. Постоянно встречаются в белках 18 аминокислот и 2 амида: аспарагин (асн), глутамин (глн). Иногда встречаются: оксипролин, оксилизин, орнитин, -аминоизомасляная кислота.

Аминокислоты – органические кислоты, где одновременно содержатся – СООН и NH₂ – группы, то есть амфотерные соединения.

NH₂ - CH – COOH

R

R – радикалы, они различны.

В состав белков входят -аминокислоты, они имеют аминогруппу в -положении.

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, их водные растворы имеют нейтральную, кислую или щелочную реакцию.

Все белковые аминокислоты (кроме гли) содержат ассиметрический атом углерода и являются оптически активными веществами (один изомер может вращать плоскость поляризации проходящего через них луча света вправо (+), другой – влево (-). Большинство белковых аминокислот имеют L-конфигурацию – левовращающие (против часовой стрелки).

СООН

NH₂ H

R

Лишь в составе гликопротеинов клеточных стенок бактерий и в антибиотиках обнаружены D- -аминокислоты: фен, глу, ала, лей, вал, про.

Аминокислоты – амфотерные соединения. В растворе находятся в ионизированной форме.

СООН Н₂О СОО^- Н⁺ СООН

R – НС (нейтр.ср.) R – НС (кисл.ср.) R– НС

NH₂ NH₃⁺ NH₃⁺

OH^- СОО^-

(щел.ср.) R– НС

NH₂ + H₂O

В воде заряд может быть нейтральный, отрицательный, положительный, в зависимости от количества функциональных групп. В кислой среде подавляется диссоциация карбоксильной группы и аминокислота, приобретая положительный заряд, ведет себя как катион (в электрическом поле движется к катоду). В щелочной среде подавляется диссоциация аминогруппы и аминокислота, приобретая отрицательный заряд, ведет себя как анион (в электрическом поле движется к аноду).

Значение рН, при котором суммарный электрический заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой (и.э.т.).

Аналогично ведут себя белки. Амфотерные свойства аминокислот обуславливают амфотерные свойства белков.

Большинство белков имеют: в нейтральной среде (в воде) – отрицательный заряд; в кислой среде – положительный заряд; в щелочной среде – отрицательный заряд. Изоэлектрическая точка большинства белков при рН 5, то есть в слабокислой среде.

2-й вопрос.

Аминокислоты делят на циклические и ациклические, полярные и неполярные. В зависимости от числа амино- и карбоксильных групп и от характера радикала их делят следующим образом.

1. Моноаминомонокарбоновые (гли, ала, вал, лей, изо).

2. Диаминомонокарбоновые (арг, лиз).

3. Моноаминодикарбоновые (асп, глу).

4. Серусодержащие (цис, мет).

5. Оксиаминокислоты (сер, тре).

6. Циклические (про, гис, фен, тир, три).

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ