Строение миофибрилл.

Сократительные элементы – миофибриллы – занимают большую часть объема миоцитов. В нетренированных мышцах миофибриллы расположены, рассеяно, а тренированных они сгруппированы в пучки, называемые полями Конгейма.

Микроскопическое изучение строения миофибрилл показало, что они имеют диаметр около 1 мкм и состоят из чередующихся светлых и темных участков или дисков. В мышечных клетках миофибриллы располагаются таким образом, что светлые и темные участки рядом расположенных миофибрилл совпадают, что создает видимую под микроскопом поперечную исчертанность всего мышечного волокна.

Использование электронного микроскопа с очень большим увеличением позволило расшифровать строение миофибрилл и установить причины наличия у них светлых и темных участков. Было обнаружено, что миофибриллы являются сложными структурами, построенными в свою очередь, из большого числа мышечных нитей дух типов – толстых и тонких.Толстые в два раза толще тонких, соответственно 15 и 7 нм.

Состоят миофибриллы из чередующихся пучков параллельно расположенных толстых и тонких нитей, которые концами заходят друг на друга.

Участок миофибриллы, состоящий из толстых нитей и находящимися между ними концов тонких нитей, обладает двойным лучепреломлением. Под микроскопом эти участки кажутся темными и получили название анизотропных или темных дисков (А-диски).

Тонкие участки состоят из тонких нитей и выглядят светлыми, так как не обладают двойным лучепреломлением и легко пропускают свет. Такие участки называются изотропными или светлыми дисками (I-диски).

Z Z Z

— — — —

— — — —

— — — —

I-диск А-диск

Рисунок. Схема строения миофибриллы

В середине пучка тонких нитей (диск I) поперечно располагается тонкая пластинка из белка, которая фиксирует положение мышечных нитей в пространстве и одновременно упорядочивая расположение А- и I-дисков многих миофибрилл. Эта пластинка хорошо видна под микроскопом и названа Z-пластинкой или Z-линией.

Диски А имеют в середине более светлую полосу – зону Н, пересекаемую более темной М – зоной.

Участок между соседними Z-линиями называется саркомер.Каждая миофибрилла состоит из нескольких сотен саркомеров (до 1000-1200).

саркомер

а

I-диск А-диск I-диск

Рисунок. Структура мышцы на разных уровнях организации: а –мышечное волокно; б – расположение миофибриллы в покоящейся мышце

Каждый саркомер включает: 1) сеть поперечных трубочек, ориентированных под углом 90° к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки; 2) саркоплаз-матический ретикулум, составляющий 8—10% объема клетки; 3) несколько митохондрий. Длина саркомера обусловлена генетически и в ходе спортивной тренировки любой направленности не изменяется.

Диски I состоят только из тонких филаментов, а диски А – из филамен­тов двух типов. Зона Н содержит только толстые филаменты, линия Z скрепляет тонкие филаменты между собой. Между толстыми и тонкими филаментами расположены поперечные мостики (спайки) толщиной около 3 нм; расстояние между этими мости­ками 40 нм.

Изучение химического состава миофибрилл показало, что тонкие и толстые нити образованы белками. Палочковидная молекула миозина состоит из двух идентичных основных цепей (по 200 кДа) и четырех легких цепей (по 20 кДа), общая масса миозина около 500 кДа.

Толстые нити (микрофиламенты) состоят из белка миозина.Эти белки образуют двойную спираль с глобулярной головкой на конце, присоединенной к очень длинному стержню. Стержень представляет собой двухцепочечную а-спирализованную супер­спираль.

Миозиновые головки обладают АТФазной активностью, то есть способностью расщеплять АТФ. Второй участок миозина обеспечивает связь толстых нитей с тонкими. Общая струк­тура миозина показана на рисунке.

хвост

Рисунок. Схематичное изображение молекулы миозина

Тонкие нити состоят из белков актина, тропонина и тропомиозина.

Основной белок в данном случае актин. Он обладает двумя важнейшими свойствами:

- образует фибриллярный актин, способный к быстрой полимеризации;

- актин способен соединяться с миозиновыми головками поперечными мостиками.

Актин–водорастворимый глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа; эта форма актина обозначается как G-актин. В мы­шечном волокне актин находится в полимеризованной форме, которая обозначается как F-актин. Тонкие филаменты мышцы об­разованы двунитчатыми актиновыми структурами, связанными между собой нековалентными связями.

Другие белки тонких нитей помогают актину осуществлять его функции.

Тропонин(Тн), мо­лекулярная масса которого около 76 кДа. Он представляет собой сферическую молекулу, состоящую из трех разных субъединиц, получивших название в соответствии с выполняемыми функция­ми: тропомиозинсвязывающей (Тн-Т), ингибирующей (Тн-1) и кальцийсвязывающей (Тн-С). Каждый компонент тонких фила­ментов соединяется с двумя другими нековалентными связями:

F-актин — тропомиозин

Тн-1 Тн-Т

В мышце, где все рассмотренные компоненты собраны вместе в тонком филаменте (рис.), тропомиозин блокирует присоеди­нение миозиновой головки к находящемуся рядом молекулами глобулярного актина тонких нитей (F-актину).

Молекулы миозина объединяются, образуя филаменты, со­стоящие примерно из 400 палочковидных молекул, связанных друг с другом таким образом, что пары головок миозиновых молекул ложатся на расстоянии 14,3 нм друг от друга; они располагаются по спирали (рис.). Миозиновые нити стыкуются «хвост к хвосту».

Рисунок. Упаковка миозиновых молекул при образовании толстого филамента

Миозин выполняет три биологически важные функции:

• При физиологических значениях ионной силы и рН молеку­лы миозина спонтанно образуют волокно.

• Миозин обладает каталитической активностью, т. е. является ферментом. В 1939 г. ВА Энгельгардт и М.Н. Любимова обнаружили, что миозин способен катализировать гидролиз АТФ. Эта реакция является непосредственным источником свободной энергии, не­обходимой для мышечного сокращения.

• Миозин связывает полимеризованную форму актина — ос­новного белкового компонента тонких миофибрилл. Именно это взаимодействие, как будет показано ниже, играет ключевую роль в мышечном сокращении.