Форменные элементы крови и их физиологические функции
Форменные элементы крови: эритроциты, лейкоциты, тромбоциты. Содержание их относительно постоянно, но меняется в зависимости от возраста, физиологического состояния, условий среды, патологий.
Концентрация форменных элементов
Животное | Количество в 1 мкл крови | ||
Эритроциты, млн. | Лейкоциты, тыс. | Тромбоциты, тыс. | |
Крупный рогатый скот | 5,0-7,5 | 6-10 | |
Лошадь | 6-9 | 7-12 | |
Овца | 7,5-12,5 | 6-11 | |
Свинья | 6,0-7,5 | 8-16 | |
Птица | 2,5-4,5 | 20-40 | |
Рыбы | 1,2-2,5 | 25-50 |
Кроветворение. Процесс образования, развития и созревания форменных элементов крови называется – гемопоэз. Он идет в органах кроветворения – красном костном мозге. Различают два периода кроветворения – антенатальный(в период внутриутробного развития) и постнатальный (после рождения животного).
Согласно современной теории все форменные элементы крови происходят из одной полипотентной недифференцированной стволовой клетки костного мозга. Эта клетка дает начало 4-м типам стволовых клеток – эритроидного, моногранулоцитарного, тромбоцитарного и лимфоидного рядов. Дальнейшая дифференцировка этих клеток в зрелые эритроциты, тромбоциты и лимфоциты – это многостадийный, генетически обусловленный процесс, в ходе которого клетки специализируются и теряют способность к митозу.
Эритроциты, их свойства и функции в организме животных
Основная масса форменных элементов – эритроциты – это специализированные безъядерные у млекопитающих клетки диаметром 7-9 мкм, имеют форму двояковогнутого диска. Они эластичны. У птиц и рыб эритроциты двояковыпуклые (рис **).
РИС
Эритроциты образуются внутри сосудов и синусах красного костного мозга, поступают в кровь уже без ядра. Эти юные предшественники эритроцитов называются ретикулоцитами. У взрослого животного они составляют 5-10 % всех эритроцитов крови. Созревшие эритроциты живут в крови 100-120 дней, после чего фагоцитируются клетками ретикулоэндотелиальной системы печени, селезенки и костного мозга. За сутки обновляется в среднем 0,8-1,0 % эритроцитов. Скорость эритропоэза может резко возрастать при кровопотерях, недостатке кислорода, патологиях. При этом в плазме возрастает содержание особого стимулирующего вещества – эритропоэтина. По химической структуре – это глюкопротеин. Эритропоэтин ускоряет пролиферацию и дифференцировку стволовых клеток эритроидного ряда, усиливает синтез гемоглобина.
Гемоглобин. Около 34 % общей и 90 % сухой массы эритроцита приходится на долю дыхательного пигмента – гемоглобина (Нb). Это вещество способно легко связывать и отщеплять кислород, превращаясь соответственно в окисленный НbО2 и восстановленный (Нb) гемоглобин. В крови содержится в среднем 9-10 % гемоглобина (для его определения разрушают эритроциты).
Содержание гемоглобина в крови сельскохозяйственных животных, г/л
Животное | % | Содержание Нb | Животное | % | Содержание Нb |
Крупный рогатый скот | 9-12 | 90-120 | Кролики | 10-12 | 100-120 |
Лошадь | 8-13 | 80-130 | Птица | 8-13 | 80-130 |
Овца | 7-11 | 70-110 | Рыбы | 6-12 | 60-120 |
Свинья | 9-11 | 90-110 | Пушные звери | 12-17 | 120-170 |
Недостаток гемоглобина является причиной анемии, то есть сниженной способности крови переносить кислород. При анемии снижается число эритроцитов или Нb или то и другое. Без гемоглобина животные были бы обречены на гибель из-за кислородного голода. Кроме того, гемоглобин обеспечивает удаление из организма свыше 90 % СО2.
Гемоглобин – глобулярный белок, молекулярная масса 64500, содержит 4 полипептидной цепи (две α-цепи, β-цепи) и четыре простетические группы гемма. В геме атом железа находится в закисной двухвалентной форме [Fe(II)]. α-цепь содержит 141 аминокислотных остатка, β-цепь – 146. (всю белковую часть молекулы гемоглобина называют глобином). В одном эритроците содержится около 250 млн. молекул гемоглобина.
Если структура гема в Нb у разных животных одинакова, то глобин (его полипептидные цепи) имеют различия в последовательности и содержании отдельных аминокислот (рис **)
РИС
При присоединении кислорода к железу гемма образуется окисленная форма гемоглобина - оксигемоглобин (НbО2). Присоединение к гемму одной молекулы кислорода облегчает присоединение кислорода и другим геммам. Этот эффект получил название кооперативного, что способствует увеличению транспортируемого кислорода.
Помимо кислорода гемоглобин способен связывать также молекулы Н+ (буферная емкость Нb) и углекислого газа (карбаматная связь) – карбогемоглобин.
Кроме окси- и карбогемоглобина в организме могут образовываться и патологические соединения – карбоксигемоглобин (НbСО) и метгемглобин (MtНb). Поскольку гемоглобин присоединяет угарный газ в 150-200 раз активнее, чем кислород, то даже при низкой концентрации угарного газа в воздухе (0,1 %), около 80 % гемоглобина превращается в НbСО, который неспособен присоединять кислород. В эти случаях животные и человек погибают.
Метгемоглобин образуется при действии на кровь сильных окислителей (ферроцианида, перманганата калия, бертолетовой соли и других). При этом железо переходит в трехвалентную форму (Fe3+) и образует стойкое, нераспадающееся соединение с кислородом. Транспорт кислорода нарушается. У сельскохозяйственных животных содержание метгемоглобина в крови возрастает при отравлении нитратами, кровь при этом приобретает коричневый оттенок.
Миоглобин. Это сложный белок мышечной ткани, связывающий переносимый кровью молекулярный кислород и передающий его окислительным системам мышечных волокон. Молекула миоглобина состоит из одной полипептидной цепи и гема, напоминает α-цепь гемоглобина, молекулярная масса 17500 дальтон.
Миоглобин обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин и может связывать до 15 % общего кислорода в организме. Высвобождение кислорода из миоглобина происходит при сокращении работающих мышц, когда сжимаются капилляры и давление кислорода резко падает. В больших количествах (до 7 % массы), что в 10 раз выше, чем у наземных млекопитающих, миоглобин содержится в мышцах морских млекопитающих – дельфинов, тюленей, моржей, способных к длительному пребыванию под водой.
Дата добавления: 2015-11-18; просмотров: 1074;