Одиниці активності і специфічність ферментів.

Одиниці активності можуть бути різними: мкмоль S/хв. мгабо мкмоль S/хв. мол сироватки крові.

Молекулярна активність – це кількість молекул субстрату, що перетворюються однією молекулою ферменту за одну хвилину при 30 ⁰С та інших оптимальних умов. Перевага цієї одиниці у тому, що можна порівнювати не тільки активність ферментів з різних джерел, але й ефективність різних ферментів.

Наприклад, молекулярна активність ферменту каталази складає 5 · 10⁶, а карбоангідрази – 36 · 10^6­­ .

З лінійності графіка випливає, що по швидкості реакції можна судити про кількість ферменту.

Катал – це кількість ферменту, що забезпечує перетворення 1 моля чи субстрату за 1 секунду.

Юніт– це кількість ферменту, що перетворює 1 мкмоль субстрату за 1 хвилину. 1 Юніт = 16,67 нкатал.

Розрізняють два головних види специфічності ферментів: субстратну специфічність і специфічність дії. Субстратна специфічність– це здатність ферменту каталізувати перетворення тільки одного визначеного субстрату або ж групи подібних за будовою субстратів.

Розрізняють 3 типи субстратної специфічності:

1) Абсолютна субстратна специфічність – це здатність ферменту каталізувати перетворення тільки одного, строго визначеного субстрату.

2) Відносна субстратна специфічність– здатність ферменту каталізувати перетворення декількох, подібних за будовою, субстратів.

3) Стереоспецифічність – здатність ферменту каталізувати перетворення визначених стереоізомерів.

Наприклад, фермент – оксидаза L-амінокислот – здатний окисляти всі амінокислоти, що відносяться тільки до L-ряду. Таким чином, цей фермент володіє відносною субстратною специфічністю і стереоспецифічностю одночасно.

Специфічність дії – це здатність ферменту каталізувати тільки визначений тип хімічної реакції.

У відповідності зі специфічністю дії усі ферменти поділяються на 6 класів. Класи ферментів позначаються цифрами. Назва кожного класу ферментів відповідає цій цифрі.