Общие химические свойства

 

Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH2, т.е они являются амфолитами.

 

NH3+– CRH – COO- + НС1 → [NH3+– CRH – COOН]С1

Соль катиона аминокислоты

 

NH3+– CRH – COO- + NаОН → NH2– CRH – COONа + Н2О

Соль аниона аминокислоты

 

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Аминокислоты, которые могут находиться в трех формах: молекула, катион и анион, - называются нейтральными. Из 20 аминокислот 13 нейтральные: ала, асн, вал, гли, глн, иле, лей, мет, про, сер, тре, три, фен. Каждая из них в водных растворах по мере увеличения значения рН может находиться в сильнокислой среде в виде аниона, при рН = 7 – молекула, в щелочной среде – аниона

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот. Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Биполярно-ионная структура молекул аминокислот проявляется и в их физических свойствах: аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами плавления, нелетучи, большинство их растворимы в воде и практически нерастворимы в неполярных органических растворителях.

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат ассиметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержит два ассиметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму и лишь они входят в состав белка.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.


Комплексообразующие свойства. Все аминокислоты, отдавая протон, образуют хелатные комплексы с катионами d-металлов.

Например, при взаимодействии любой аминокислоты со свежеприготовленным Сu(ОН)2 образуется растворимый электронейтральный хелатный комплекс, окрашенный

в ярко синий цвет. Это биуретовая реакция, которой пользуется для обнаружения α-аминокислот (качественная реакция).

 

Электрофильно-нуклеофильные свойства.1) Реакция ацилирование – взаимодействие со спиртами:

NаОН

NH3+– CRH – COO- + СН3ОН + НС1 → Н2О + [NH3+– CRH – COOСН3]С1 →

 

→ NH2–CRH – COOСН3 + NаСl + Н2О

Метиловый эфир аминокислоты.

 

В организме аспарагиновая и глутаминовая кислоты под действием соответствующих ферментов и АТФ легко ацилируют аммиак с образованием аспарагина и глутамина соответственно:

 

аспарагинсинтетеза

NH3+– CH – COO- + NH3 NH3+– CH – COO- + Н2О

| АТФ |

СН2СООН СН2СОNH2

Аспарагиновая кислота аспарагин

 

При взаимодействии двух аминокислот со свободной аминогруппой и с активированной карбоксильной группой образуются дипептиды:

О Н

|| |

NH3+– CRH – COO- + NH2 –CRH – COOН → NH3+– CRH – C – N– CRH – COOН

 

2) Реакции алкилирования

СН3I СН3I

NH2 – CRH – COOН СН3NН – CRH – COOН

NаОН NаОН

 

СН3I

(СН3)2 N– CRH – COOН (СН3)3 N+ – CRH – COO-

NаОН Беатин аминокислоты

 

Окислительно-восстановительные свойства.Тиол-дисульфидное равновесие. Цистеин как все тиолы, выступая восстановителем, легко окисляется, образуя цистин, являющийся дисульфидом цистеина.

NH3+– CH – COO- -2е,- 2Н+ S – СН2 – СН(NH3+)COO-

2 | |

СН2 –SН +2е,+ 2Н+ S – СН2– СН(NH3+)COO-

Цистеин (восстановитель) Цистин (сопряженный окислитель)

 

При радиационном воздействии в водных средах организма возникают сильные окислители ·ОН, ·НО2, Н2О2 , ·О2, а также и другие токсиканты – короткоживущие сильные восстановители: гидратированный электрон, и атомарный водород. Сопряженный окислитель-восстановитель цистеин-цистин активно взаимодействует и с теми и с другими, нейтрализуя их.

При полном окислении цистеина образуется цистеиновая кислота, которая потом в результате реакции декарбоксилирования образует таурин. Таурин, взаимодействуя с холевой кислотой, образует таурохолевую кислоту, которая участвует в дальнейшем в эмульгировании жиров.

 

NH3+–CH – COO- [О] NH3+– CH – COO- (- СО2)

| | NH3+– СН2– СН2 –SН

СН23- СН2 –SО3-

Цистеин цистеиновая кислота таурин

 

Декарбоксилирование.В лабораторных условиях протекает при участии Ва(ОН)2

 

+NH3– C0RH – C+3OO- + Ва(ОН)2 → NH2–C-1H2R + ВаС+4О3 + Н2О

 

Окис-ль Вос-ль

 

При декарбоксилировании α-аминокислот в организме синтезируются биогенные амины, выполняющие важные биологические функции:

 

Таблица 2 - Биогенные амины

Исходная аминокислота Биогенный амин Формула амина
серин 2-аминоэтанол (коламин) NH2CH22
цистеин 2-аминоэтантиол NH2CH22
аспарагиновая кислота β-аланин NH3+CH2СН2– COO-
глутаминовая кислота γ-аминомасляная кислота NH2CH2CH22COOН
гистидин гистамин NH2CH2СН2   NН
триптофан триптамин NH2 CH2СН2 N     N

 

Прямое дезаминирование. Этот процесс характерен для аминокислот у которых в β-положении содержится гидроксильная или тиольная группа.

Вос-ль СОО-

NH3+- C0H – COO- пиридоксальфосфат /

| С-2Н2 = С+1

С-1Н2 –SН - Н2S \

вос-ль ок-ль N+H3

Ок -ль Цистин енаминокислота

СОО-

/ Н2О

С-3Н3 – С+2 СН3 – С – СООН

\\ - NН3 ||

N+Н2 О

α-иминокислота пировиноградная кислота

 

Трансаминирование. Этот процесс в организме протекает при участии кофермента пиридоксальфосфата и соответствующей трансаминазы. Кофермент пиридоксальфосфат играет роль переносчика аминогруппы.

 

R - C0H – COO- + R' – C+2 – COOН пиридоксальфосфат

| || трансаминаза

Вос-ль NH3+ ок-ль О

 


R – C+2 – COOН + R' - C0H – COO-

|| |

О +NH3

 

Окислительное дезаминирование.а) Взаимодействие с азотистой кислотой. Используется для количественного определения аминных групп в аминокислоте., а также в белках и продуктах распада.

 

N+3H3– RCH – COO- + НN+3О2 НО – RCH – COOН + N20 + Н2О

Вос-ль Ок-ль

 

б) Частичное взаимодействие аргинина молекулой кислорода, в результате которого образуется цитруллин, один из продуктов цикла мочевины.

 

NH2– CH – COO-

| NО-синтетаза

2 (CH2)3NH – C – NH2 + НАДФ(Н) + 3О2 + Н+

||

NH2+

 

Н СОО-

\ /

С О + НАДФ+ + 2 NО + 2 Н2О

+ / \ ||

Н3N (СН2)3NН – С – NН2

цитруллин

 

Образующийся оксид азота (II) быстро используется в иммунной системе для устранения ксенобиотиков, а также для регуляции кровяного давления за счет расслабления мышц кровеносных сосудов.

Взаимодействие с нингидрином. Общая качественная реакция α-аминокислот заключается во взаимодействии с нингидрином в водных растворах при нагревании и появлением сине-фиолетовой окраски, интенсивность которой зависит от концентрации α-аминокислот.

 

Взаимодействие с дегидрогеназой. В организме аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислота подвергаются окислительному дезаминированию под действием соответствующих дегидрогеназ с коферментом НАД+ или НАДФ+.

1 стадия.

NH3+–C0H – COO-

| + НАД+ дегидрогеназа NH2+ = C+2 – COO-+ НАД(Н) + Н+

в-ль СН2 –СН2 – СОО- |

Ок-ль СН2 –СН2 – СОО-

Глутамат α- иминоглутарат

 

2 стадия

NH2+ = C – COO-

| + Н2О -ООССН2СН2 – С – СОО- + NH4+

СН2 –СН2 – СОО- ||

α- иминоглутарат О 2-оксалоглутарат

2-оксалоглутарат является одним из субстратов цикла Кребса.








Дата добавления: 2015-08-11; просмотров: 1281;


Поиск по сайту:

При помощи поиска вы сможете найти нужную вам информацию.

Поделитесь с друзьями:

Если вам перенёс пользу информационный материал, или помог в учебе – поделитесь этим сайтом с друзьями и знакомыми.
helpiks.org - Хелпикс.Орг - 2014-2024 год. Материал сайта представляется для ознакомительного и учебного использования. | Поддержка
Генерация страницы за: 0.031 сек.