Сокращение

В ГМК, как и в других мышечных тканях, работает актомиозиновый хемомеханический преобразователь, но АТФазная активность миозина в гладкомышечной ткани приблизительно на порядок величины ниже активности АТФазы миозина поперечнополосатой мышцы. Медленное образование и разрушение актин-миозиновых мостиков требуют меньшего количества АТФ. Отсюда, а также из факта лабильности миозиновых нитей (их постоянная сборка и разборка при сокращении и расслаблении соответственно) вытекает важное обстоятельство — в ГМК медленно развивается и длительно поддерживается сокращение. При поступлении сигнала к ГМК сокращение клетки запускают ионы кальция, поступающие из кальциевых депо. Рецептор Ca²⁺ — кальмодулин. Таким образом, увеличение содержания Ca²⁺ в миоплазме — ключевое событие для сокращения ГМК.

 Регуляция Ca²⁺ в миоплазме ГМК — процесс, начинающийся с изменения мембранного потенциала и/или связывания рецепторов плазмолеммы с их лигандами (регистрация сигнала) и заканчивающийся изменением режима работы Ca²⁺-каналов в депо кальция (открытое или закрытое состояние Ca²⁺-каналов).

 Изменения мембранного потенциала ГМК происходят при передаче возбуждения от клетки к клетке через щелевые контакты, а также при взаимодействии агонистов (нейромедиаторы, гормоны) с их рецепторами. Изменения мембранного потенциала открывают потенциалозависимые Ca²⁺-каналы плазмолеммы, и в цитоплазме ГМК повышается концентрация Ca²⁺. Этот Ca²⁺ активирует рецепторы рианодина кальциевых депо.

 Лиганд (адреналин, норадреналин, ангиотензин, вазопрессин) через свой рецептор активирует G–белок (G_p), который в свою очередь активирует фосфолипазу С. Фосфолипаза С катализирует образование инозитолтрифосфата. Инозитолтрифосфат активирует рецепторы инозитолтрифосфата, связанные с кальциевыми каналами саркоплазматического ретикулума.

 Активация рецепторов рианодина и инозитолтрифосфата в кальциевых депо открывает их Са²⁺-каналы, и поступающий в миоплазму Са²⁺ связывается с кальмодулином.

 Кальмодулин (аналог тропонина С поперечнополосатой мышечной ткани) активирует киназу лёгких цепей миозина, катализирующую фосфорилирование одной из лёгких цепей миозина. Фосфорилирование лёгких цепей миозина служит сигналом для сборки миозиновых нитей и их последующего взаимодействия с тонкими нитями. Фосфорилированный (активный) миозин прикрепляется к актину, головки миозина изменяют свою конформацию, и совершается одно гребковоедвижение, т.е. втягивание актиновых миофиламентов между миозиновыми. В результате гидролиза АТФ разрушаются актин-миозиновые связи, головки миозина восстанавливают свою конформацию и готовы к образованию новых поперечных мостиков. Продолжающаяся стимуляция ГМК поддерживает формирование новых миозиновых миофиламентов и вызывает дальнейшее сокращение клетки. Таким образом, сила и продолжительность сокращения ГМК определяется концентрацией свободного Са²⁺, окружающего миофиламенты.