Основные свойства ферментов

Биологические катализаторы, которые являются продуктами жизнедеятельности живых организмов, называются ферментами. Они обуславливают способность живых организмов осуществлять самые разнообразные и необходимые для жизнедеятельности превращения веществ. Например, процессы переваривания белков, жиров и углеводов, использование клетками организма питательных веществ, освобождение химической энергии, необходимой для жизнедеятельности, поглощение кислорода тканями и так далее. Ферменты не только расщепляют вещества, но и участвуют в синтезе биоорганических соединений в организме. Ферменты обладают следующими свойствами:

1) специфической избирательностью, проявляющейся в том, что каждый фермент действует на определённый субстрат или на ограниченное их количество, или только на определённый тип химической связи в молекулах веществ. Например, фермент пепсин способствует расщеплению белков, липаза – жиров.

2) оптимальной температурой активности фермента. Повышение температуры увеличивает скорость ферментативных реакций, а так же может влиять на направление реакций и активность ферментов. Каждый фермент проявляет максимальную активность в определённом температурном интервале, называемом температурным оптимумом. Для большинства ферментов температурный оптимум составляет 36-39^оС. Повышение или понижение температуры, то есть отклонение от оптимума, губительно действует на ферменты. При повышении температуры происходит денатурация белков, уничтожающая активность ферментов. При понижении температуры изменяется конформация белков, что также снижает активность ферментов.

На активность ферментов могут влиять различные вещества, либо увеличивающие (активаторы), либо угнетающие (ингибиторы) их активность. Ингибиторы адсорбируются на поверхности ферментов, отравляя их, поэтому их называют каталитическими ядами.

3) реакция среды. На скорость ферментативных реакций и активность ферментов влияет также pH среды. Та концентрация ионов водорода, при которой скорость ферментативной реакции максимальна, называется оптимальной. Такой концентрации соответствует оптимум pH ферментов. Для большинства ферментов оптимум pH находится в пределах от 4 до 10. Однако имеются исключения. Например, пепсин проявляет максимальную активность при pH от 1 до 2,2. Фермент аргиназа имеет оптимум pH от 10,0 до 10,2.