Кінетика ферментативних реакцій

Вивчаючи кінетику ферментативних реакцій, дослідники відзначили їх відмінність від звичайних хімічних реакцій. За малих концентрацій речовин, що вступають в реакцію, тобто субстрату, спостерігається закономірність, яка є характерною для звичайних хімічних реакцій: швидкість реакції пропорційна концентрації субстрату. При збільшенні концентрації субстрату швидкість реакції, як і в хімічних процесах, знаходиться в складній залежності від ряду причин. Однак при подальшому збільшенні концентрації субстрату швидкість ферментативної реакції стабілізується та припиняє залежати від концентрації субстрату. Це значить, що в процесі ферментативної реакції відбувається насичення ферменту субстратом.

Ферментативну реакцію можна зобразити в вигляді рівняння:

,

де Е – фермент; S – субстрат; ES – фермент-субстратний комплекс; Р – продукт реакції.

Співвідношення К₂/К₁=К_S має назву константи дисоціації.

Рівняння Міхаеліса-Ментена для визначення швидкості ферментативної реакції має вигляд:

.

В подальшому Дж. Б. Холдейн та Д. Бріггс удосконалили залежність Міхаеліса-Ментена:

.

Це рівняння відрізняється від попереднього тільки константою K_m, яка має більше значення, ніж константа K_S, оскільки вона дозволяє певною мірою враховувати вплив кінцевого продукту реакції.

Співвідношення називається константою Міхаеліса.

Константа Міхаеліса відповідає концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції дорівнює половині її максимальної швидкості.

Рис.1. Залежність швидкості реакції від концентрації субстрату

Оброблюючи рівняння Міхаеліса-Ментена методом подвійних зворотних величин можна отримати рівняння прямої лінії типу у=ах+b, а саме:

.

Це рівняння є лінеаризацією залежності Міхаеліса-Ментена та називається рівнянням Лайнуівера-Берка.