Распад белков

Белки – это основной строительный материал различных биологических структур клеток организма, поэтому обмен белков имеет первостепенную роль в их разрушении и новообразовании.

У здорового человека за сутки обновляется 1-2% общего количества белков тела. Период полураспада белков в мышцах и коже – 80 дней, в мозгу – 180 дней, в сыворотке крови и печени – 10 дней, у некоторых белков – гормонов – часы и минуты.

Главным путем распада белков в организме является ферментативный гидролиз – протеолиз. Протеолитические ферменты локализованы в лизосомах и в цитозоле клеток. Распад клеточных белков приводит к образованию аминокислот, которые используются в этой же клетке или выделяются из нее в кровь.

В желудочно-кишечном тракте локализованы протеолитические ферменты различной специфичности. В желудочном соке находится пепсин, который быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные карбоксильными группами, прежде всего ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина, триптофана).

Протеолиз в кишечнике обеспечивают трипсин, химотрипсин, дипептидазы и другие, которые участвуют в более глубоком гидролизе белков по сравнению с гидролизом в желудке.

Кроме того, слизистая кишечника содержит группу аминопептидаз, которые при действии на полипептидные цепи поочередно высвобождают N-концевые аминокислоты.

На скорость гидролиза белков пищи указывает то, что через 15 минут после приема человеком белка, содержащего меченые по азоту (¹⁵N) аминокислоты, изотоп ¹⁵N обнаруживается в крови. Максимальная концентрация аминокислот достигается через 30-50 минут после приема белка с пищей.

Всасывание аминокислот происходит в основном в тонком кишечнике, где функционируют специфические системы транспорта аминокислот. Кровотоком аминокислоты транспортируются во все ткани и органы.

Основные понятия и термины раздела

Амфотерность – проявление двойственных свойств.

Белки – высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями.

Вторичная структура белка – способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру.

Дезаминирование – процесс отщепления аммиака.

Декарбоксилирование – процесс отщепления оксида углерода (IV).

Заменимые аминокислоты – аминокислоты, синтезируемые в организме в достаточном количестве.

Изоэлектрическая точка аминокислоты (белка) – значение рН среды, при котором заряд аминокислоты (белка) равен нулю.

Незаменимые аминокислоты – аминокислоты, не синтезируемые в ораганизме, а поступающие в него с пищей.

Первичная структура белка – порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Субъединица – единая полипептидная цепь в эпимолекуле.

Третичная структура белка – способ укладки полипептидной цепи в пространстве.

Четвертичная структура белка – структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга, вследствие чего белок обладает определенной активностью.

Эпимолекула (мультимер) – белок, обладающий четвертичной структурой.

Вопросы и задания

1. Какие органические вещества называются аминокислотами? Какие химические свойства характерны для аминокислот?

2. На примере аспарагиновой кислоты покажите амфотерность аминокислот.

3. Какие продукты образуются при дезаминировании аланина и аспарагиновой кислоты?

4. Какие диамины образуются в результате декарбоксилирования тирозина и гистидина? Напишите схемы реакций.

5. Пользуясь таблицей 1, выпишите формулы протеиногенных аминокислот: а) с углеводородными (гидрофобными) боковыми радикалами; б) с гидрофильными ионизирующимися боковыми радикалами.

6. В чем состоит отличие понятий «аминокислотный остаток» и «первчиная структура белка»?

7. Дипептид карнозин-β-аланилгистидин принимает участие в биохимических процессах, протекающих в мышечной ткани, а дипептид аспартам, обладающий в 200 раз более сладким вкусом, чем сахароза, состоит из остатков аспарагиновой кислоты и метилового эфира фенилаланина. Составьте структурные формулы этих дипептидов.

8. Напишите структурные формулы всех возможных трипептидов, в состав которых входят аланин, глутамин и тирозин. Назовите их.

9. Что понимают под вторичной структурой белка?

10. Что понимают под третичной структурой белка? Какие типы взаимодействий поддерживают эту структуру?

11. Укажите тип взаимодействия между боковыми радикалами аминокислотных остатков: а) тир, глу; б) цис, цис; в) гис, асп.

12. Укажите типы взаимодействий, возникающих между фрагментами полипептидной цепи при формировании третичной структуры: а) –цис-ала-тир-цис-иле-глн; б) –глу-асн-сер-лиз-тре-асп.

13. Какова специфичность действия протеоличитеских ферментов: химотрипсина, пепсина, трипсина? Как называются ферменты, ускоряющие гидролиз дипептидов

Проверьте себя (экспресс – тест)

1. Белки – биополимеры, мономерами которых являются:

а) карбоновые кислоты ; б) амины; в) β-аминокислоты ;

г) α-аминокислоты; д) амиды карбоновых кислот.

2. В белках аминокислотные остатки связаны между собой:

а) сложноэфирными связями ; б) водородными связями;

в) пептидными связями ; г) ангидридными связями;

д) гликозидными связями.

3. К основным аминокислотам относят:

а) аланин б) лизин в) тирозин

г) глутамин д) триптофан

4. В изоэлектрической точке пептиды имеют:

а) отрицательный заряд

б) положительный заряд

в) нулевой заряд

5. Заряд дипептида лизилпролина в кислой среде равен:

а) 0; б) 2+; в) 1+; г) 2-; д) 1-.

6. Какое определение неправильно характеризует белки?

а) это высокомолекулярные пептиды;

б) это бифункциональные полимеры;

в) это ферменты;

г) это полипептиды, образованные остатками α-аминокислот.

7. Первичная структура – это…

а) последовательность аминокислот в белке;

б) аминокислотный состав белка;

в) молекулярная формула белка;

г) строение α-спирали белка.

8. Какое взаимодействие не влияет на формирование третичной структуры?

а) водородные связи между функциональными группами;

б) гидрофобное взаимодействие между углеводородными радикалами;

в) дисульфидная связь между цистеиновыми остатками;

г) пептидная связь.

9. Денатурация белков приводит к разрушению …..

а) пептидных связей; б) первичной структуры;

в) водородных связей; г) вторичной и третичной структуры.

10. Укажите общую качественную реакцию на белки и пептиды:

а) ксантопротеиновая реакция; б) биуретовая реакция;

в) реакция Льюиса; г) реакция Миллона.

11. Какое из перечисленных веществ не относится к белкам?

а) гемоглобин; б) инсулин;

в) пенициллин; г) рибонуклеаза.

12. Укажите, важнейшую на ваш взгляд, биологическую функцию белков?

а) катализ биохимических процессов;

б) транспорт белков;

в) регуляция иммунной системы живых организмов;

г) обеспечение строительного материала для тканей.