Вопрос 1 Предмет и задачи биологической химии. Объекты биохимического исследования. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Основные разделы и направления в биохимии.

[1] До 1982г. Организация называлась Межправительственной морской консультативной организацией (ИМКО).

[2] Имеет обязательную силу в соответствии с Конвенцией СОЛАС.

[3] Имеет обязательную силу в соответствии с Конвенциями СОЛАС и МАРПОЛ 73/78

[4] Добавлен к Конвенции СОЛАС в 1994 г.

[5] Приобрел обязательную силу в соответствии с Конвенцией СОЛАС в 1998г.

[6] Приобрел самостоятельную силу в соответствии с Конвенцией СОЛАС в 2004 г.

[7] Во избежание снижения эффективности судовой системы оповещения, эта информация может хранится отдельно от Плана, в документе, известном капитану, лицу командного состава, ответственному за охрану, а также другим лицам из старшего комсостава, по усмотрению Компании.

Вопрос 1 Предмет и задачи биологической химии. Объекты биохимического исследования. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Основные разделы и направления в биохимии.

Биологическая химия- это наука о молекулярной сущности жизни. Она изучает химическую природу веществ, входящих в состав живых организ­мов, их превращения, а также связь этих превращений с деятельностью клеток, органов и тканей и организма в целом. Главной задачей биохимии является установление связи между молекулярной структурой и биологической функцией химических компонентов живых организмов. В зависимости от объекта исследования биохимию условно подразде­ляют на биохимию человека и животных, биохимию растений и биохимию микроорганизмов. Несмотря на биохимическое единство всего живого, существуют и коренные различия, как химического состава, так и обмена веществ в животных и растительных организмах Определение биохимии как науки одновременно характеризует и ее положение, значение среди других биологических наук. Изучая сущность жизни, самое главное в жизненных процессах - обмен веществ, биохимия, несомненно, должна быть отнесена к важнейшим биологическим наукам.

Значение биохимии как науки для человеческого общества определяется тем, что она является одной из теоретических основ медицины, сельского хозяйства, биотехнологии, генетической инженерии и ряда отраслей промышленности, лесного дела. В основе многих патологических состояний человека лежат нарушения отдельных биохимических процессов. Известно, например, более ста заболеваний, обусловленных нарушением деятельности ферментативных систем, отсутствием отдельных ферментов вследствие наследственных дефектов. Для некоторых заболеваний характерны изменения в химической структуре ряда высокомолекулярных соединений. Такого рода «молекулярные дефекты» описаны, в частности, для гемоглобина и полисахаридов. Без глубоких знаний молекулярных основ патологии невозможны ни диагностика и лечение, ни профилактика болезней. Успехи биохимии определяют и стратегию создания новых лекарственных препаратов. Большой интерес в этом отношении представляет широкое использование ферментов при лечении некоторых заболеваний, а также использование ферментных препаратов в кормлении животных.

Биохимические процессы и показатели лежат в основе любой технологии пищевой промышленности: хлебопечения, сыроварения, виноделия, пивоварения, производства чая, жиров и масел, переработки молока, мяса и рыбы, плодов и овощей, производства крахмала и патоки. Биохимические знания необходимы для успешной организации кожевенного производства, при изготовлении меховых изделий, обработке натурального шелка. Ферментативные препараты широко используют при изготовлении хлопчатобумажных тканей. Все более расширяются такие биохимические производства, как изготовление витаминов, антибиотиков и других биологически активных соединений, органических кислот, кормового белка. Только на основе глубокого изучения закономерностей обмена веществ сельскохозяйственных растений и животных возможно получение больших урожаев с высоким качеством в растениеводстве и повышение продуктивности в животноводстве. Исключительно эффективно в этом отношении применение в сельском хозяйстве разнообразных химических препаратов: гербицидов, фунгицидов, кормовых витаминов, белков и антибиотиков, дефолиантов и десикантов (вызывают опадение листьев и предуборочное высушивание растений), инсектицидов (уничтожают насекомых-вредителей), репеллентов (отпугивают вредителей) и т. д.

Все перечисленное свидетельствует о большом значении биохимии для человеческого общества, объясняет громадный и все возрастающий интерес к этой науке во всех странах мира.

Разделы биохимии
Биохимию разделяют на:
3.1 Статическую, изучающую химический состав живой материи;
3.2 Динамическую, изучающую процессы обмена веществ в организме;
3.3 Функциональную, изучающую процессы, лежащие в основе определенных проявлений жизнедеятельности.
Первая часть обычно именуется органической химией и излагается в специальном курсе, вторая и третья части являются собственно биохимией.

Различают биохимию:
растений;

животных;

биохимию микроорганизмов;

биохимию человека (медицинская биохимия).

Выделением веществ в чистом виде и определением их строения занимается химия природных соединений.
^ Биохимия растений изучает состав и превращение веществ в растениях и растительном сырье. Существуют также отраслевые биохимии: биохимия масличных растений и масличного сырья, биохимия молока, зерна, мяса, хлебных продуктов и т.д.
В отдельную отрасль вылилась ферментология – крупный раздел, изучающий свойства биологически активных веществ – ферментов Биологическая химия - наука, изучающая природу веществ, входящих в состав живых организмов, их превращения, а также связь этих превращений с деятельностью органов и тканей в условиях нормальной жизнедеятельности и патологии.

Главной целью биологической химии является формирование системных знаний о закономерностях и химическом строении основных веществ организма и молекулярных основах биохимических процессов, лежащих в основе жизнедеятельности организма в норме и патологии.

Исторически сложились три этапа развития биохимии. Статическая биохимия изучает состав, структуру и свойства выделяемых биологических соединений.

Главная задача биохимии состоит в том, чтобы достичь полного понимания на молекулярном уровне природы химических процессов, связанных с жизнедеятельностью клеток. Для её решения необходимо выделить из клеток многочисленные соединения, определить их структуру и установить их функции. (В качестве примера можно указать на многочисленные исследования, направленные на выяснение основ мышечного сокращения и ряда сходных процессов.) В итоге удалось выяснить ряд аспектов молекулярных основ мышечного сокращения.

Динамическая биохимия исследует превращения веществ в организме и значение этих превращений для процессов жизнедеятельности.

Функциональный этап связан с изучением связи химических процессов с физиологическими функциями

Вопрос 2 Белки, понятие, биологическая роль. Физико – химические свойства белков: гидрофильность, растворимость, изоэлектрическая точка. Осаждение белков: высаливание, денатурация, их сходство и различия. Применение в медицине.

Белки - составная часть всех живых организмов. Биологическая роль белков, незаменимость в питании.

Белки - высокомолекулярные азотосодержащие вещества, построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Белки - носители жизни, они наделены множеством уникальных функций, присущих только им: пластической, регуляторной, каталитической, рецепторной, защитной и др. Эти функции не могут быть заменены ни углеводами, ни жирами. Их незаменимость в питании определяется ещё и биологической ценностью

2.4. Физико-химические свойства белков: молекулярная масса, изоэлектрическая точка, растворимость, осаждаемость.

Аминокислотный состав и пространственная организация каждого белка в отдельности различны. Они обладают амфотерными, буферными, коллоидными и осмотическими свойствами.

Молекулярная масса белков колеблется от 6000(нижний предел) до 1000000 и выше в зависимости от количества полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка.

Изоэлектрическая точка большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0. В изоэлектрической точке суммарный заряд белков равен нулю и белки не перемещаются в электрическом поле, наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок.

Растворимость различных белков колеблется в широких пределах, что зависит от структуры белка (полярные аминокислоты придают большую растворимость). Альбумины растворимы в воде и слабых растворах солей, протамины - в 60-80-% спирте, а коллаген и кератины нерастворимы в большинстве растворителей.

Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и гидратная оболочка. Между зарядом белка и гидратацией существует тесная связь: чем больше полярных аминокислот в белке, тем больше связывается воды. Некоторые белки гидратируются сильнее, а растворяются хуже. Например, коллаген связывает воды больше, чем многие хорошо растворимые глобулярные белки, но не растворим в воде.

Понятие о высаливании, высаливающие факторы, механизм, обратимость, применение в медицине.

Процесс осаждения белков нейтральными солями (высокие концентрации солей щелочных и щелочноземельных металлов) называется высаливанием. Механизм состоит в том, что добавляемые анионы и катионы солевого раствора снимают гидратную оболочку белков и заряд, являющие факторами устойчивости.

Характерной особенностью белков, полученных высаливанием, является сохранение ими нативных биологических свойств после удаления соли. Высаливание белков является обратимой реакцией, так как осадок белка может вновь раствориться после уменьшения концентрации солей путем диализа или разведением водой.

В медицинской практике для высаливания чаще всего применяют сульфат аммония или натрия (высокие концентрации). Альбумины осаждаются при 100% насыщении (NH₄)₂SO₄. Глобулины – в полунасыщенном растворе (NH₄)₂SO₄.

Высаливание широко используется для разделения и очистки белков в научно-исследовательской работе и медицинской практике.

Понятие о денатурации, факторы, вызывающие денатурацию, механизм, обратимость, применение

реакций осаждения белка для его обнаружения в биологических жидкостях.

Разрушение структуры белка и потеря им своих нативных свойств (биологических, физико-химических) называется денатурацией. Осажденный денатурированный белок, в отличие от белка, осажденного путём высаливания, утрачивает свои нативные свойства. Денатурирующие факторы делятся на:

1) физические (температура, радиация, ультрафиолетовое излучение)

2) механические (вибрация и т.д.)

3) химические (концентрированные кислоты, щелочи, соли тяжелых металлов и т.д.)

При непродолжительном действии и быстром удалении денатурирующих агентов возможна ренатурация белка с полным восстановлением исходной трехмерной структуры и нативных свойств его молекулы.

Денатурация используется для определения белка в моче при заболеваниях почек (пиелонефрите), мочевого пузыря (цистите), предстательной железы (простатите), а также при отравлении солями тяжелых металлов.

Вопрос 3Строение белков. Первичная структура белков, характеристика пептидной связи. Специфичность первичной структуры белков. Вторичная, третичная структуры белков, связи, их стабилизирующие. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков – гемоглобина и миоглобина

Белки имеют 4 уровня структурной организации.

Первичная структура - это последовательное соединение аминокислотных остатков в полипептидную цепь. Она стабилизируется пептидными связями между аминокислотами, обеспечивая прочность ковалентного состава полипептидной цепи. Каждый индивидуальный белок уникален своей первичной структурой. Она определяет последующие уровни организации белковой молекулы.

Замена или утрата аминокислот в полипептидной цепи приводит к изменению структуры, физико-химических свойств и биологических функций белка. Например, при мутации гена, кодирующего полипептидную β-цепь гемоглобина (Нb) глутаминовая кислота в положении 6 замещается на валин, в результате чего мутантный Hb становится плохо растворим, теряет способность переносить кислород. При этом эритроциты приобретают форму серпа, отсюда название болезни - серповидно-клеточная анемия. В настоящее время расшифрована первичная структура многих белков: гемоглобина, миоглобина, инсулина, иммуноглобулинов, цитохромов, лизоцима, трипсина, химотрипсина и других.

Вторичная структура - это способ свертывания, скручивания, упаковки полипептидной цепи в спиральную или другую конформацию. Она возникает самопроизвольно, автоматически, что зависит от набора аминокислот и их последовательности. Различают 2 типа вторичной структуры: 1-α-спираль и 2 - слоисто-складчатая (β-структура).

α-спираль имеет винтовую симметрию:

а) ход спирали стабилизируется водородными связями между пептидными группами каждого 1-го и 4-го остатка аминокислот.

б) регулярность витков спирали.

в) равнозначность всех аминокислотных остатков независимо от строения их боковых радикалов.

г) боковые радикалы не участвуют в образовании α-спирали.

Высота одного витка (шаг спирали) равна 0,54 нм, в него входят 3,6 аминокислотных остатка, период регулярности равен 5 виткам (18 аминокислотных остатка). Длина одного периода - 2,7 нм.

Очень много в α-спирали цистеина. Благодаря своей SH-группе он может образовать дисульфидные связи между витками спирали.

Другой тип вторичной структуры называется β-структурой. Этот вид обнаружен в белках волос, мышц, ногтей и других фибриллярных белках. Состав таких полипептидных цепей имеет складчатую структуру. Её стабилизируют водородные связи между пептидными группировками отдельных участков цепи, чаще двух или нескольких полипептидных цепей, расположенных параллельно. В β-складчатых слоях отсутствуют S-S-связи (в этих участках нет цистеина). Боковые радикалы выступают наружу по обе стороны складчатого слоя.

β-структура образуется только при наличии в составе цепей определенных аминокислот, в частности, аланина и глицина. В молекулах многих нативных белков одновременно присутствует α-спиральные участки и β-складчатые слои.

Третичная структура - это трехмерная пространственная организация полипептидной спирали, или способ укладки полипептидной цепи в объеме.

Стабилизируют эту структуру 4 типа внутримолекулярных связей:

1 - ковалентные дисульфидные связи между остатками цистеина;

2 - нековалентные водородные связи (между С=О и – ОН, –NH2, –SH-группами);

3 - электростатическое взаимодействие заряженных групп в боковых радикалах аминокислот (NН³⁺ и СОО^-);

4- гидрофобные ван-дер-ваальсовые взаимодействия между неполярными боковыми радикалами аминокислот.

По форме третичной структуры белки делят на глобулярные (ферменты, транспортные белки, антитела, гормоны) и фибриллярные (структурные) (кератин волос, ногтей; коллаген соединительной ткани, эластин связок; миозин и актин мышечной ткани).

Третичная структура определяет нативные свойства белка.

Четвертичная структура. Белки, обладающие этой структурой, называют олигомерными ("олиго" - несколько). Это означает, что они построены из нескольких субъединиц.

Четвертичная структура - это способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, которые могут быть как одинаковыми, так и разными.

Примеры белков, обладающих четвертичной структурой: гемоглобин - 4 субъединицы; пируватдегидрогеназа - 72 субъединицы. Субъединицы связаны между собой ионными, водородными, дисульфидными связями