Строение хромопротеидов. Гемоглобинопатии

Хромопротеины - это сложные окрашенные белки. К ним относят гемопротеины (простетическая группа — гем), флавопротеины (витамин В₂), ретинальпротеины (витамин А), кобаламинопротеины (витамин B₁₂) и др. Простетичекая группа придает хромопротеинам уникальные биологические свойства: гем, например, обеспечивает транспорт кислорода и углекислого газа, дыхание клеток, витамин А - свето- и цветовосприятие, витамин В₁₂ — обеспечивает кроветворение. В тканях животных важнейшими хромопротеинами являются гемопротеины. В зависимости от функции все гемопротеины делят на неферментативные (миоглобин, гемоглобин), ферментативные (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Цитохромы - гемопротеины, участники дыхательной цепи. Каталаза – гемопротеин-фермент, катализирующий разложение пероксида водорода. Пероксидаза - гемопротеин-фермент, катализирующий разложение пероксида водорода с последующим окислением субстрата. Миоглобин — состоит из белка глобина и простетической группы - гема. Белок глобин представлен одной полипептидной цепью. Ее α-спираль укладывается в компактную глобулу с «карманом», в котором размещается гем. В основе гема лежит протопорфирин IX. В эту молекулу, помимо 4-х пиррольных колец, соединенных метиновыми мостиками, входят четыре метильные, две винильные группы и два остатка пропионовой кислоты. Протопорфирин IX, соединяясь с железом, образует качественно новую молекулу — гем. Атом железа имеет 6-координационных связей, четыре из которых участвуют в образовании комплекса железа с плоской молекулой протопорфирина, а две другие направлены перпендикулярно ему. В миоглобине и гемоглобине одна из этих связей используется для соединения с белковой частью (глобином), а другая может присоединить к себе кислород. Важно помнить, что за эту связь могут конкурировать с кислородом молекулы окиси углерода (СО). Причем, они образуют с атомом железа связь, в 200 раз более прочную, чем с кислородом. Это препятствует переносу последнего от легких к тканям и ведет к отравлению даже при малом содержании в атмосфере угарного газа. Гемоглобин - это тоже гемопротеин, как и миоглобин, но более сложного строения. Он состоит из 4-х протомеров (субъединиц). Каждый протомер содержит глобин (α или β цепи белка) и гем. Однако, несмотря на наличие 4-х гемов, их сродство к кислороду в 5 раз меньше, чем у миоглобина. 4 гема в соста­ве гемоглобина работают кооперативно. В присутствии большого количества кислорода (в легких) к одному протомеру присоединяется молекула кислорода. Это приводит к изменению конформации соседних протомеров, что сопровождается увеличением сродства к кислороду.

Физиологические типы гемоглобиновобразуются на разных этапах онтогенеза. Они отличаются друг от друга набором полипептидных цепей и сродством к кислороду. Различают примитивный, фетальный и гемоглобин взрослого. Аномальные типы гемоглобиновпоявляются вследствие мутации генов, кодирующих гемоглобин. Это приводит к замене какой-либо аминокислоты на другую в его полипептидной цепи, что ведет к развитию болезней гемоглобинов, например, серповидноклеточной анемии.