Биологическое значение.

 

Наиболее активно происходит дезаминироание глутаминовой кислоты, процесс катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, ну а верный ассистент - кофермент это НАД+.

Реакции идет в 2 этапа.
1. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование альфа-иминоглутарата.
2. Неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется альфа-кетоглутарат.

Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Этот фермент- олигомер из 6 субъединиц. Играет важную роль, т.к. является регуяторным ферментом аминокислотного обмена.
Ингибиторы - АТФ, ГТФ и НАДН.
Активаторы - высокая концентрация АДФ.

Биологическая роль - регуляторным ферментом аминокислотного обмена.

 

 

Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты.

Глутаматдегидрогеназа.

 

ЭТО ЕСТЬ обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака в клетке может протекать в обратном направлении, как восстановительное аминирование α-кетоглутарата.

Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Этот фермент - олигомер, состоящий из 6 субъединиц. Глутаматдегидрогеназа играет важную роль, так как является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы глутаматдегидрогеназы (АТФ, ГТФ, NADH) вызывают диссоциацию фермента и потерю глутаматдегидрогеназной активности. Высокие концентрации АДФ активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетках стимулирует разрушение аминокислот и образование α-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Синтез глутаматдегидрогеназы может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом).

 

 

Непрямое дезаминирование, транс-дезаминирование, химизм, био-

Логическая роль.

 

Большинство аминокислот не способно де-заминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносятся на α-кетоглу-тарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования.

 

 

Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: амино-трансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегид-рогеназы (кофермент NAD+).

Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое деза-минирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы , что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты.

 

 








Дата добавления: 2017-01-13; просмотров: 4256;


Поиск по сайту:

При помощи поиска вы сможете найти нужную вам информацию.

Поделитесь с друзьями:

Если вам перенёс пользу информационный материал, или помог в учебе – поделитесь этим сайтом с друзьями и знакомыми.
helpiks.org - Хелпикс.Орг - 2014-2024 год. Материал сайта представляется для ознакомительного и учебного использования. | Поддержка
Генерация страницы за: 0.007 сек.