Для объяснения и понимания свойств аминокислот следует помнить следующее.

1. Аминокислоты, существуя в твердом или растворенном состоянии, всегда находятся в форме биполярных ионов (цвиттерионов), положение равновесия которых зависит от рН среды: ковалентной пептидной (амидной) связи:

Нахождение аминокислот в виде ионов обуславливает растворимость в воде и нерастворимость в неполярных жидкостях. Большинство аминокислот растворимы в воде, но у аминокислот с гидрофобными группами (изолейцин, лейцин, тирозин) растворимость относительно невысока. В организме ионное состояние аминокислот определяет их всасываемость в желудочно-кишечном тракте после гидролитического расщепления белков и транспорт к различным органам и тканям. Способность к ионизации в кислой или щелочной среде лежит в основе разделения аминокислот ионообменной хроматографией и электрофорезом.

2. Большинство природных а-аминокислот относятся к L-стереохимическому ряду, однако в некоторых пептидах (антибиотики грамицидин, актиномицин) встречаются аминокислоты D-ряда. Последние, как правило, не усваиваются организмом человека. Аминокислоты D- и L-рядов значительно отличаются по вкусу. Так, D-глутаминовая кислота не имеет вкуса, а L-глутаминовая кислота обладает вкусом мяса. Получая последнюю из клейковины пшеницы, ее используют в качестве вкусовой добавки к пищевым концентратам. Сладкий вкус имеют и другие аминокислоты L-ряда: валин, треонин, пролин, серии и т. д. Они все в большей степени привлекают к себе внимание как заменители сахара в питании диабетиков.

3. Аминокислоты отличаются друг от друга структурой боковых цепей, от которой зависят химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме. Аминокислоты с гидрофобными боковыми группами большей частью локализованы внутри белковых макромолекул, тогда как аминокислоты с полярными боковыми группами располагаются на их поверхности. В составе полярных а-аминокислот имеются функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные) и не способные переходить в ионное состояние (неионогенные). При этом кислые и основные ионогенные группы радикалов, как правило, располагаясь на поверхности молекул белков, принимают участие в ионных (электростатических) взаимодействиях. В роли полярных неионогенных групп в молекулах белков выступают гидроксильные группы серина, треонина и амидные группы глутамина (Глн) и аспарагина (Асн). Эти группы могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы, и принимать участие в образовании водородных связей с другими полярными группировками.

Все живые организмы различаются по способности синтезировать аминокислоты, необходимые для биосинтеза белков. В организме человека синтезируется только часть аминокислот, другие должны доставляться с пищей. Первые из них называются заменимыми, вторые - незаменимымиЗаменимые аминокислоты способны заменять одна другую в рационе, так как они превращаются друг в друга или синтезируются из промежуточных продуктов углеводного или липидного обмена. Для незаменимых аминокислот такие пути обмена существуют только у растений и некоторых микроорганизмов, например Е. coli.

восемь незаменимых аминокислот и две частично заменимые. Незаменимые представлены аминокислотами с разветвленной цепью углерода - лейцином, изо-лейцином и валином, ароматическими - фенилаланином, триптофаном и алифатическими - треонином, лизином и метионином. Так как из метионина и фенилаланина в организме синтезируется цистеин и тирозин, соответственно, то наличие в пище в достаточном количестве этих двух заменимых аминокислот сокращает потребность в незаменимых предшественниках.

К частично заменимым аминокислотам относят аргинин и гистидин, так как в организме они синтезируются довольно медленно. Недостаточное потребление аргинина и гистидина с пищей у взрослого человека в целом не сказывается на развитии, однако может возникнуть экзема или нарушиться синтез гемоглобина. В аргинине и гистидине особенно нуждается молодой организм.

Отсутствие в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты вызывает отрицательный азотистый баланс, нарушение деятельности центральной нервной системы, остановку роста и тяжелые клинические последствия типа авитаминоза. Нехватка одной незаменимой аминокислоты приводит к неполному усвоению других. Данная закономерность подчиняется закону Либиха, по которому развитие живых организмов определяется тем незаменимым веществом, которое присутствует в наименьшем количестве.

Зависимость функционирования организма от количества незаменимых аминокислот используется при определении биологической ценности белков химическими методами. Наиболее широко используется метод X. Митчела и Р. Блока (Mitchell, Block, 1946), в соответствии с которым рассчитывается показатель аминокислотного скора (а.с.). Скор выражают в процентах или безразмерной величиной, представляющей собой отношение содержания незаменимой аминокислоты (а.к.) в исследуемом белке к ее количеству в эталонном белке. При расчете скора (в %) формула выглядит следующим образом:

× 100

Аминокислотный состав эталонного белка сбалансирован и идеально соответствует потребностям организма человека в каждой незаменимой кислоте, поэтому его еще называют "идеальным". В 1973 г. в докладе ФАО и ВОЗ опубликованы данные по содержанию каждой аминокислоты в эталонном белке. В 1985 г. они были уточнены в связи с накоплением новых знаний об оптимальном рационе человека (табл. 2.1).

Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора этой аминокислоты определяет биологическую ценность и степень усвоения белков. Наглядно показатель биологической ценности можно изобразить в виде самой низкой доски бочки Либиха на примере белков пшеницы (рис. 2.7). Полная емкость бочки соответствует "идеальному" белку, а высота доски лизина - биологической ценности пшеничного белка.

ществлении дыхания с образованием АТФ (рис. 2.5). В основе таких превращений