Современная рациональная классификация аминокислот

в соответствии с ней все аминокислоты делятся на 4 группы.

I – Неполярные гидрофобные аминокислоты – их 8.

	Аланин   Валин   Лейцин     Изолейцин     Триптофан
	Пролин   Фенилаланин     Метионин

II –Полярные гидрофильные незаряженные аминокислоты – их 7.

	Глицин   Серин   Треонин   Цистеин
	Тирозин   Аспарагин   Глутамин

III – Отрицательно заряженные кислые аминокислоты

	Аспарагиновая кислота
	Глутаминовая кислота

IV Положительно заряженные основные аминокислоты

	Лизин     Аргинин
	Гистидин

Образование пептидных связей.

a–СООН группа одной аминокислоты может реагировать с a–NH₂ группой другой аминокислоты с образованием пептидных связей.

Пептидные цепи белков – это линейные полимеры a–АК, соединенных пептидной связью.

Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками, цепь повторяющихся групп –NH–CH–CO– называется пептидным остовом. Аминокислотный остаток, имеющий свободную NH₂–группу называется N–концевым, а имеющий свободным α–карбоксигруппу – С–концевым.

Пептиды пишутся и читаются с N–конца.

Пептидная связь, образуемая аминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей: у атома азота пептидной группы отсутствует водород, вместо него имеется связь с R.

Пептидные связи очень прочные, для их неферментного гидролиза in vitroтребуются жесткие условия: высокие t° и r, кислая среда, длительное время. In vivo, где нет таких условий, пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов (E), называемых протеазами или пептидгидролазами.

Полипептидная теория строения белков была предложена в 1902 г. Э.Фишером, в ходе дальнейшего развития биохимии эта теория была экспериментально доказана.

Экспериментальные доказательства полипептидного
строения белков

1. Титруются только концевые COOH– и NH₂– группы.

2. При гидролизе белков образуется стехеометрическое количество титруемых COOH– и NH₂–групп (происходит распад определенного числа пептидных связей).

3. Под действием протеолитических ферментов (протеаз) белки расщепляются на строго определенные фрагменты с концевыми аминокислотами, соответствующими избирательному действию протеаз.

4. Биуретовую реакцию (раствор сульфата меди CuSO₄ в щелочной среде – сине-фиолетовое окрашивание) дают и биурет (NH₂–CO–NH–CO–NH₂), содержащий пептидную связь и белки.

5. Проведенный рентгеноструктурный анализ (разрешительная способность 0,15-0,2 нм) показывает на рентгенограмме пептидную связь.

6. Самое убедительное доказательство – это синтез химическими методами белков с уже расшифрованной структурой. Синтезированные белки обладают физико-химическими свойствами и биологической активностью, аналогичными природным белкам .

ЛЕКЦИЯ 2