Фиброин шелка

Шелк получают из коконов гусениц тутового шелкопряда (Воmbух mori) и родственных видов. Ocновной белок шелка, фиброин, обладает структурой антипараллельного складчатого листа, причем сами листы располагаются параллельно друг другу, образуя многочисленные пласты. Так как в складчатых структурах боковые цепи аминокислотных остатков ориентированы вертикально вверх и вниз, в промежутках между отдельными слоями могут поместиться лишь компактные группировки. Фактически фиброин состоит на 80% из глицина, аланина и серина, т.е. из трех аминокислот, характеризующихся минимальными размерами боковых цепей. Молекула фиброина содержит типичный повторяющийся фрагмент (Gly-Ala-GIy-AIa-GIy-Ser)_n . Установлено, что в фиброине промежуток между складчатыми слоями составляет 0,35 и 0,57 нм. В первом случае в промежуток ориентирован глицин (R = H). Промежуток 0,57 нм создается за счет отталкивания боковых цепей серина и аланина.

В отличие от нерастворимых фибриллярных белков растворимые белки имеют почти сферическую (глобулярную) форму. Глобулярным белкамсвойственна высокоупорядоченная пространственная структура (конформация), которая способствует выполнению специфических биологических функций. Рассмотрим особенности строения глобулярных белков на примере небольшого белка инсулина(рис.3).

Молекула функционально активного инсулина состоит их двух полипептидных цепей (А- и В-цепи), соединенных дисульфидными мостиками. В молекуле инсулина участки, имеющие форму α-спирали, составляют 57%, 6% приходится на β-складчатую структуру, 10% построено в виде β-петли, оставшиеся 27% не имеют упорядоченной структуры.