Толстый миофиламент. 2.Молекулы миозина. 3.Головки миозина. 4.Тонкий миофиламент. 5.Молекулы актина. 6.Тропомиозин. 7.Тропониновый комплекс.

Сократительный аппарат мышечного волокна представлен миофибриллами – специальными органеллами, имеющими вид нитей диаметром 1-2 мкм. Они располагаются продольно на всю длину миосимпласта. Миофибриллы состоят из тонких (4) актиновых (диаметр 5 нм) и толстых (1) миозиновых (диаметр 12 нм) филаментов. В состав актиновых филаментов входит белок актин (5), а также белки тропонин и тропомиозин. В отличие от обычных актиновых нитей тонкие миофиламенты не подвергаются постоянному распаду и полимеризации. Это обьясняется присоединением к их актиновым цепочкам стабилизирующего белка - тропомиозина. Молекулы актина (5) имеют глобулярное строение и, соединяясь вместе, образуют длинные цепи. В актиновых филаментах таких цепей две, они образуют двойную спираль. В бороздках между цепями актина лежат молекулы тропомиозина (6). К молекулам тропомиозина на равных расстояниях друг от друга прикрепляются молекулы тропонина. Тропониновый комплекс (7) состоит из трех глобулярных субъединиц: тропонин T, тропонин C и тропонин I. Тропонин T осуществляет прикрепление тропонинового комплекса к тропомиозину. Тропонин C связывается с ионами кальция. Тропонин I препятствует взаимодействию миозиновых головок с актином. В покое молекулы актина связаны с тропомиозином и тропонинами таким образом, что актин блокирован и не может взаимодействовать с миозином.

Толстые филаменты образованы упорядочено упакованными молекулами фибриллярного белка миозина. Каждая молекула миозина состоит из двух частей: головки и хвоста и может изменять пространственную ориентацию за счет шарнирных участков. Головки миозина проявляют ферментативную активность и способны расщеплять АТФ энергия которой идет на сокращение. Хвостовыми частями молекулы миозина соединяются в пучки и формируют толстый миофиламент (1). Головки миозина (3) расположены снаружи.

В покое при низкой концентрации ионов Са²⁺ миозиновые головки не могут взаимодействовать с участками связывания на молекуле актина, потому что они прикрыты тропонин-тропомиозиновым комплексом. При возбуждении повышается концентрации ионов Са²⁺ в области миофиламентов. Взаимодействие актиновых и миозиновых филаментов при сокращении запускается ионами Са²⁺. Субъединица тропонина C тонкого миофиламента, связываясь с Са²⁺, к которому имеет высокую степень сродства, подвергается пространственному изменению. Это меняет форму тропонинового комплекса; происходит перестройка пространственной конфигурации тропомиозина и изменяется форма актиновой нити. Молекулы актина могут взаимодействовать с головками миозина. Миозиновые головки соединяются с ближайшими молекулами актина (с их миозинсвязывающими участками). При этом происходит сокращение миозинов в зонах шарнирных участков и толстая нить продвигается вперед в направлении центральной части изотропного диска. Следующим этапом является разрушение АТФ легкими цепями меромиозина (они присоединены к миозиновым головкам). При этом «разрывается» связь миозина с актином. Шарнирный участок «выпрямляется», т.е. принимает исходное положение. Но миозиновые головки располагающиеся впереди вновь связываются с последующими молекулами актина – и вновь движение вперед. Миозиновые головки «шагают» по актину.

Расслабление после мышечного сокращения происходит в результате снижения концентрации Са²⁺, тропонин С высвобождается, актиновый филамент восстанавливает свою структуру. Миозинсвязывающие участки актина «закрываются» и взаимодействие актина и миозина невозможно. Миофибриллы занимают исходное положение и происходит расслабление мышечного волокна

Фрагмент какой ткани на схеме? Аргументируйте выводы. Назовите структуры, обозначенные цифрами, буквами?

Рис. 27. Фрагмент мышечного волокна скелетной мышечной ткани.

1.Т-трубочка. 2.Терминальная цистерна саркоплазматической сети; А - Анизотропный диск; I – Изотропный диск; Z – линия Z; Н - Полоска H. 3.Митохондрии. 4.Ядро. 5.Базальная мембрана. 6.Плазмолемма. 7.Агранулярная ЭПС. 8.Миофибриллы.

Структурно – функциональная единица скелетной мышцы – мышечное волокно. Это симпласт и миосателитоциты. Мышечное волокно имеет форму цилиндра с заостренными концами. Оболочка волокна (сарколемма) состоит из плазмолеммы симпласта и базальной мембраны. Между базальной мембраной и плазмолеммой расположены овальной формы ядра клеток – сателлитов. Ядра мышечного волокна (4) лежат под плазмолеммой в саркоплазме. В саркоплазме симпласта расположены: сократительный аппарат - миофибриллы (8); саркоплазматическая сеть (депо кальция) (7); энергетические станции – митохондрии (3); включения (гранулы гликогена). От поверхности мышечного волокна к расширенным участкам саркоплазматического ретикулума направляются трубковидные выпячивания плазмолеммы – поперечные трубочки (Т-трубочки) (1).

Сократительный аппарат – миофбриллы придают мышечному волокну поперечную исчерченность, обусловленную регулярным чередованием в миофибриллах светлых и темных участков (дисков) изотропных (I) и анизотропных (А): светлых и темных. Разное светопреломление дисков обусловлено тем, что по длине саркомера упорядочено, расположены тонкие и толстые нити. Каждый светлый диск пересекает Z-линия. Участок миофибриллы между двумя Z-линиями определяется как саркомер – структурно–функциональная единица миофибриллы. Саркомер образуют расположенные параллельно друг другу тонкие (актиновые) и толстые (миозиновые) нити. Изотропный диск содержит только тонкие нити. Один конец тонкой нити прикрепляется к Z-линии, а другой конец направлен к середине саркомера. Толстые нити занимают центральную часть саркомера (А-диск). Тонкие нити частично входят между толстыми. Содержащий только толстые нити участок саркомера Н-зона, в середине её проходит М-линия. Саркомер содержит один А-диск (темный) и две половины изотропного диска (светлого). Формула саркомера: Z₁ + 1/2 I₁ + А + 1/2 I₂ + Z₂. Миозин – гексамер (две тяжелые цепи и четыре легкие). Тяжелые цепи – две спирально закрученные полипептидные нити, несущие на своих концах глобулярные головки. В области головок с тяжелыми цепями ассоциированы легкие цепи. Тонкая нить состоит из актина, тропомиозина и тропонинов. Тонкая нить - это две спирально скрученные цепочки F-актина. Полярные молекулы тропомиозина укладываются конец в конец в желобке между двумя спирально закрученными цепочками F-актина. Тропонин препятствует взаимодействию актина с миозином.

При поступлении нервного импульса волна деполяризации доходит до цистерн саркоплазматического ретикулума, из них выделяются ионы кальция и концентрация кальция в саркоплазме резко возрастает. Кальций диффундирует к тонким нитям саркомера, где связывается с тропонином и миозиновыми головками. Происходит взаимодействие миозиновых головок с актином (актомиозиновые «мостики»). Это приводит к тому, что миозиновые головки «шагают по актину», образуя в ходе перемещения новые связи актина и миозина, сближая две Z-линии. Уменьшаются светлые диски. При расслаблении концентрация Са ²⁺ в саркоплазме становится низкой – Са ²⁺ - тропомиозин закрывает миозинсвязывающие участки тонких нитей и препятствует их взаимодействию с миозином.

Клетки какой ткани изображены на рисунке? Назовите структуры обозначенные цифрами.

Рис. 28. Гладкий миоцит.