Как правило, сложные белки классифицируют по небелковому компоненту.

Металлопротеиды.Металлопротеиды – сложные белки, содержащие ионы металлов (Fe³⁺, Cu²⁺, Mg²⁺ и др.) в качестве небелковой группы. Представителем металлопротеинов является белок ферритин, он содержится в селезёнке, и был выделен в чистом виде. Кристаллический ферритин содержит 20% железа (III), поэтому его рассматривают как форму запасания железа в организме (Рис. 2.6):

Рис. 2.6. Структура железосодержащего белка ферритина

Среди других железосодержащих белков наиболее распространёнными являются гемоглобин (рис. 2.7), миоглобин и цитохромы:

Рис. 2.7. Структура гемоглобина

Красное окрашивание гемопротеинов обусловлено наличием гемма с включённым в него железом (Рис. 2.8):

Рис. 2.8. Структура гема - небелковой части гемопротеинов

Этот пигмент (гем) представляет собой плоскую структуру, состоящую их четырёх пиррольных колец, в центре координации которых находится атом железа. Пиррольные кольца связаны между собой и образуют тетрапиррольное кольцо, к которому присоединены метильные, винильные и пропионатные группировки.

Ион железа четырмя координационными связями связан с азотами пирольных колец, пятая – связывает гемм с белком, шестая – образует связь с атомом кислорода. Каждая субьединица может связывать одну молекулу кислорода.

Второй важный белок, транспортирующий кислород и углекислый газ находится непосредственно в клетках. Третичная структура миглобина имеет много общего с третичной структурой каждой субъединицы гемоглобина. Такое сходство связано с тем, что обе молекулы выполняют сходную функцию, связывание и транспорт кислорода. Молекула миоглобина состоит из одной полипептидной цепи (153 аминокислоты) с молекулярной массой 17000 Да. Примерно 75% аминокислот образуют 8 правых α-спиралей, содержащих от 8 до 20 аминокислотных остатков. Плоскость гемма своей неполярной частью (метильные и винильные группы) погружена в гидрофобный карман молекулы миоглобина. Миоглобин - хромопротеид, содержащийся в мышцах. Миоглобин является дыхательным пигментом мышечной ткани. Он значительно легче гемоглобина связывается с кислородом, но труднее отдает его. Миоглобин создает запасы кислорода в мышцах, где его количество может достичь 14% всего кислорода организма. Это имеет важное значение, особенно для работы мышц сердца.

Фосфопротеиды.Фосфопротеиды имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеин молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб).

Гликопротеиды.Гликопротеиды – сложные белки, небелковыми группами которых являются высокомолекулярные углеводы. Гликопротеидами являются многие структурные белки, ферменты и рецепторы. Большинство белков, расположенных на внешней поверхности животных клеток, являются гликопртеидами.

Липопротеиды.Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. По строению это небольшого размера (150-200 нм) сферические частицы, наружная оболочка которых образована белками (что позволяет им передвигаться по крови), а внутренняя часть - липидами и их производными. Основная функция липопротеидов - транспорт по крови липидов.

Нуклеопротеиды.Нуклеопротеиды – сложные белки, состоящие из простого белка (гистона или протамина) и соединенной с ним нуклеиновой кислоты (РНК или ДНК). Нуклеопротеиды входят в состав любой клетки, так как они являются обязательными компонентами ядер и рибосом.

Некоторые нуклеопротеины существуют в природе в виде особых частиц – вирусов, обладающих патогенной активностью. Типичным представителем нуклеопротеинов является вирус табачной мозаики.