Виды гемоглобина и его значение

Гемоглобин относится к числу важнейших дыхательных белков, принимающих участие в переносе кислорода от легких к тканям. Он является основным компонентом эритроцитов крови, в каждом из них содержится примерно 280 млн молекул гемоглобина.

Гемоглобин является сложным белком, который относится к классу хромопротеинов и состоит из двух компонентов:

1) железосодержащего гема – 4 %;

2) белка глобина – 96 %.

Гем является комплексным соединением порфирина с железом. Это соединение довольно неустойчивое и легко превращается либо в гематин, либо в гемин. Строение гема идентично для гемоглобина всех видов животных. Отличия связаны со свойствами белкового компонента, который представлен двумя парами полипептидных цепей. Различают HbA, HbF, HbP формы гемоглобина.

В крови взрослого человека содержится до 95–98 % гемоглобина HbA. Его молекула включает в себя 2 α– и 2 β‑полипептидные цепи. Фетальный гемоглобин в норме встречается только у новорожденных. Кроме нормальных типов гемоглобина, существуют и аномальные, которые вырабатываются под влиянием генных мутаций на уровне структурных и регуляторных генов.

Внутри эритроцита молекулы гемоглобина распространяются по‑разному. Вблизи мембраны они лежат к ней перпендикулярно, что улучшает взаимодействие гемоглобина с кислородом. В центре клетки они лежат более хаотично. У мужчин в норме содержание гемоглобина примерно 130–160 г/л, а у женщин – 120–140 г/л.

Выделяют четыре формы гемоглобина:

1) оксигемоглобин;

2) метгемоглобин;

3) карбоксигемоглобин;

4) миоглобин.

Оксигемоглобин содержит двухвалентное железо и способен связывать кислород. Он переносит газ к тканям и органам. При воздействии окислителей (перекисей, нитритов и т. д.) происходит переход железа из двухвалентного в трехвалентное состояние, за счет чего образуется метгемоглобин, который не вступает в обратимую реакцию с кислородом и обеспечивает его транспорт. Карбоксигемоглобин образует соединение с угарным газом. Он обладает высоким сродством с окисью углерода, поэтому комплекс распадается медленно. Это обусловливает высокую ядовитость угарного газа. Миоглобин по структуре близок к гемоглобину и находится в мышцах, особенно в сердечной. Он связывает кислород, образуя депо, которое используется организмом при снижении кислородной емкости крови. За счет миоглобина происходит обеспечение кислородом работающих мышц.

Гемоглобин выполняет дыхательную и буферную функции. 1 моль гемоглобина способен связать 4 моля кислорода, а 1 г – 1,345 мл газа. Кислородная емкость крови – максимальное количество кислорода, которое может находиться в 100 мл крови. При выполнении дыхательной функции молекула гемоглобина изменяется в размерах. Соотношение между гемоглобином и оксигемоглобином зависит от степени парциального давления в крови. Буферная функция связана с регуляцией pH крови.