Энергетическая функция

Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

При отщеплении от аминокислот карбоксильной группы образуются амины:

Белки, после гидролиза первичной структуры (до аминокислот) могут подвергаться дезаминированию.

Например, при окислении аминокислоты происходит отщепление аммиака с образованием кетонокислоты, которая распадается на альдегид и углекислоту.

Кетокислота Альдегид

Процесс дезаминирования и декарбоксилирования идут в мягких условиях под влиянием оксидазами аминокислот.

Аминокислоты реагируют также с кетокислотами и вступают в реакцию трансаминирования.

Трансаминирование — реакция переноса α-аминогруппы с АК на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая α-кетокислота и новая АК. Процесс трансаминирования легко обратим, при нем общее количество АК в клетке не меняется.

На первой стадии реакции аминогруппа реагирует с карбонильной группой кетокислоты, образую нестойкое иминопроизводное.

Переаминирование, катализируемое ферментами трансаминазами (аминотрансферазами), представляет собой взаимопревращение пары аминокислот и пары кетокислот.

Реакции трансаминирования (переаминирование) обеспечивают синтез и распад амино- и кетокислот, перераспределение аминного азота в тканях организма.

У человека найдено более 10 аминотрансфераз, которые локализуются в цитоплазме и митохондриях клеток. В реакции трансаминирования вступают почти все АК, за исключением лизина, треонина и пролина.

Наибольшая роль переаминирования играет в биохимии в процессах метаболизма азотистых оснований в тканях животных и растений. Заключается в переносе аминогруппы от молекулы a-аминокислоты в молекулу a-кетокислоты, как правило с участием ферментов - аминотрансфераз (трансаминаз),например по реакции: (превращение глутаминовой кислоты в аспарагиновую)

В живых организмах на реакциях такого типа основываются синтез и диссимиляция аминокислот.

Аминотрансферазы (более 50 разновидностей) содержат в качестве кофсрмента производные витамина В6-пири-доксаль-5'-фосфат (ф-ла I) и пиридоксамин-5'-фосфат (II). В основе каталитич. активности пиридоксаль-5'-фосфата лежит способность его формильной группы образовывать с аминокислотами шиффовы основания, легко гидролизующиеся до пиридоксамин-5'-фосфата и a-кетокислоты. Общая схема П. с участием этих ферментов представляет собой сумму двух полуреакций:

Вначале, АК передает свою аминогруппу на пиродоксальфосфат. АК при этом превращается в кетокислоту, а пиродоксальфосфат - в пиридоксаминфосфат.

Затем, реакции идут в обратную сторону: но уже другая кетокислота, принимает аминогруппу от пиридоксаминфосфата и превращается в новую АК, а пиридоксаминфосфат в пиродоксальфосфат.

Механизм переаминирования