КАТАЛІТИЧНІ АНТИТІЛА

В останні роки відкриті антитіла, які виконують ферментативні функції і були названі абзими (каталітичні антитіла). Ці антитіла стабілізують перехідний стан , зменшуючи енергію активації даної хімічної реакції і прискорюючи її на декілька порядків. Отримані абзими з гідролітичними властивостями (протеаз, ліпаз) та специфічних трансфераз. Їх отримують шляхом сенсибілізації молекулами, які є аналогами перехідного стану певної хімічної реакції, або скерованими мутаціями генів імуноглобулінів. Вдалося отримати каталітичні антитіла з властивостями цитозинової дезамінази і здатні до перетворення 5- флюороцитозину в 5-флюороурацил.

Також насьогодні виділяють повні і неповні антитіла, за здатністю утворювати видимі великі імунні комплекси в реакції преципітації. До перших належать полі Ig M, Ig A, Ig G. Неповні антитіла, не дивлячись на їх властивість специфічно зв’язуватись з АГ, є непреципітуючими, можливо за рахунок екранування чи дефекту одного з активних центрів АТ, чи екранування АГ детермінант на молекулі антигену. Виявляють такі антитіла в реакції Кумбса.

Відкриті теплові і холодові антитіла.

Перші взаємодіють з антигеном при 37⁰С , другі- при 4-10 ⁰С.

Pattern recognition receptors (PRRs) are a primitive part of the immune system. They are proteins expressed by cells of the innate immune system to identify pathogen-associated molecular patterns (PAMPs), which are associated with microbial pathogens or cellular stress, as well as damage-associated molecular patterns (DAMPs), which are associated with cell components released during cell damage. They are also called pathogen recognition receptors or primitive pattern recognition receptors because they evolved before other parts of the immune system, particularly before adaptive immunity. Types:

Toll-like receptors (TLR), C-type lectin Receptors (CLR) and others.

Recognition of extracellular or endosomal pathogen-associated molecular patterns is mediated by transmembrane proteins known as toll-like receptors (TLRs).[2] Toll-like receptors were first discovered in Drosophila and trigger the synthesis and secretion of cytokines and activation of other host defense programs that are necessary for innate or adaptive immune responses. TLRs have been found in many species. In mammals, these receptors have been assigned numbers 1 to 11 (TLR1-TLR11). Interaction of TLRs with their specific PAMP induces NF-κB signaling and the MAP kinase pathway and therefore the secretion of pro-inflammatory cytokines and co-stimulatory molecules. Molecules released following TLR activation signal to other cells of the immune system making TLRs key elements of innate immunity and adaptive immunity.[3]