Раздел 1. Аминокислоты и белки

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, в молекулах которых содержатся одновременно амино- и карбоксильные группы.

В общем виде их строение выражается формулой:

(Н₂N)_n- R – (СООН)_m

Число карбоксильных групп в молекулах аминокислот определяет их основность, наиболее важны одноосновные и двухосновные аминокислоты. В зависимости от числа аминогрупп различают моноаминокислоты и диаминокислоты.

Существуют также α-, β-, γ и т.д. аминокислоты в зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу.

α-аминокислоты (протеиногенные аминокислоты) играют важную роль в процессах жизнедеятельности живых организмов, так как являются основой молекулы любого белка. В таблице 1 представлены аминокислоты, постоянно встречающиеся в белках. В некоторых белках встречаются редкие аминокислоты (оксопролин, γ-карбоксиглутаминовая кислота, гидроксилизин, 3,5-дийодтирозин и др.), которые являются производными тех же α-аминокислот.

Во всех (кроме глицина) природных α-аминокислотах имеются асимметрические α-углеродные атомы:

СООН СООН

Н₂N Н Н NН₂

СН₃ СН₃

L (+)-аланин D (-)-аланин

Таблица 1

Протеиногенные аминокислоты

Формула	Название	Сокращенное обозначение
Н2N – СН2 – СООН	глицин	гли
Н3С – СН – СООН | NН2	аланин	ала
Н3С \ СН – СН – СООН / | Н3С NН2	валин	вал
Н3С \ СН – СН2 – СН – СООН / | Н3С NН2	лейцин	лей
Н3С – СН2 – СН – СН – СООН | | CН3 NН­2	изолейцин	иле
НООС – СН2 – СН – СООН | NН2	аспарагиновая кислота	асп
О \\ C – СН2 – СН – СООН / | Н2N NН2	аспарагин	асн
НООС – СН2 – СН2 – СН – СООН | NН2	глутаминовая кислота	глу
О \\ C – СН2 – СН2 – СН – СООН / | Н2N NН2	глутамин	глн
НО – СН2 – СН – СООН | NН2	серин	сер
Н3С – СН – СН – СООН | | ОН NН2	треонин	тре
НS – СН2 – СН – СООН | NН2	цистеин	цис
Н3С – S – СН2 – СН2 – СН – СООН | NН2	метионин	мет
Н2N – С – СН2 – СН2 – СН2 – СН – СООН || | NH NH2	аргинин	арг
Н2N – СН2 – СН2 – СН2 – СН2 – СН – СООН | NH2	лизин	лиз
N – С – СН2 – СН – СООН || || | Н С СН NН2 \ / N | Н	гистидин	гис
НN – СН – СООН / \ H2C CH2 \ / CН2	пролин	про
– СН2 – СН – СООН | NН2	фенилаланин	фен
НО_ _ _СН2 – СН – СООН | NН2	тирозин	тир
СН // \ НС С - С - СН2 - СН - СООН | || || | НС С СН NН2 \\ / \ / СН N | Н	триптофан	три

Буквы L- и D- обозначают принадлежность данной аминокислоты к L- и D- стереохимическому ряду, а знаки «+» и «-» указывают направление вращения. За исходное соединение, со строением которого принято сравнивать строение аминокислоты, условно принимают L- и D- молочные кислоты; конфигурации этих кислот в свою очередь установлены по L- и D- глицериновым альдегидам.

Аминокислоты, входящие в состав белков и большинства природных соединений, относятся к L-ряду. D-формы аминокислот встречаются очень редко и входят в состав лишь некоторых антибиотиков (например, грамицидина - С).

Интересно отметить различие в физиологическом действии аминокислот L- и D-рядов. Большинство аминокислот L-ряда имеют сладкий вкус, а аминокислоты D-ряда - горькие или безвкусные. Как правило, D-аминокислоты не усваиваются животными организмами.

Аминокислоты относятся к амфотерным соединениям и благодаря наличию карбоксильной группы они способны проявлять кислотные свойства, а благодаря наличию аминогруппы – присоединять протоны водорода и проявлять основные свойства. Кислотная и основная группы внутри молекулы аминокислоты взаимодействуют друг с другом и ион водорода карбоксильной группы присоединяется к атому азота аминогруппы:

Благодаря этому молекулы аминокислот представляют собой биполярные ионы, а так как противоположные и равные по величине заряды таких ионов нейтрализуют друг друга, аминокислоты являются внутренними солями. Поэтому водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны.

Характер диссоциации аминокислот зависит от условий среды. В кислой среде при избытке ионов водорода (рН < 7) биполярные ионы аминокислот превращаются в их аммониевые катионы; в щелочной среде при избытке гидроксильных ионов (рН > 7) биполярные ионы приходят в анионы:

По кислотно – основным свойствам аминокислоты делят в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.

К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая кислоты. К основным – аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойствами (аминогруппа, гуанидиновая и имидазольная группы). Все остальные аминокислоты – нейтральные, так как их боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.

Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Значение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой.

По биологическому значению аминокислоты подразделяются на заменимые, полузаменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве. Это глицин, аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин.

Полузаменимые аминокислоты образуются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому их недостаток должен восполняться белковой пищей. Для организма человека такими аминокислотами являются аргинин и гистидин.

Незаменимые аминокислоты в организме человека не синтезируются, поэтому должны поступать с пищей. Их восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан.