Пути дезаминирования (-NН2) и трансаминирования.

Катаболизм большинства аминокислот начинается с отщепления а-аминогруппы. Аминокислота теряет аминогруппу в результате двух типов реакций: трансаминирования и дезаминирования.

Дезаминирование аминокислот: восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное, окислительное, неокислительное. При этом выделяется аммиак и образуется соответствующая кислота (предельная, гидрокси-, непредельная и кетокислота).

Наиболее активно в тканях происходит окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты.Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа,коферментом которойявляется НАД. Реакция идет в два этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака и образование α-кетоглутаровой кислоты.

Трансаминирование -реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, без промежуточного выделения аммиака, в результате чего образуется новая α-кетокислота и новая (заменимая) аминокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат (ПФ) - производное витамина В₆.

Аминотрансферазы обладают субстратной специфичностью к разным аминокислотам. В тканях человека обнаружено более 10 различных аминотрансфераз. Наиболее распространенными ферментами являются аланинаминотрансфераза (АЛТ), по обратной реакции - глутамат-пируватаминотрансфераза (ГПТ) и аспартатаминотрансфераза (АСТ), по обратной реакции – глутамат-оксалоацетатаминотрансфераза (ГОТ). Высокая активность АЛТ в печени, АСТ - в миокарде, а в крови их активность очень низкая. Коэффициент де Ритса у здоровых лиц АСТ/АЛТ в плазме крови =1,33±0,42, при инфаркте миокарда резко возрастает, при гепатитах понижается до 0,6.