Состав миофибриллы

Миозин - асимметричный гексамер с мол. мас­сой 460кДа, состоит из 2 тяжелых (мол. масса 200кДа) и 4 легких (L) (мол. масса 15-27кДа) цепей. Миозин имеет фибриллярную и глобулярную часть. Фибриллярная часть образована двойной α-суперспиралью тяжелых цепей, имеет длину 150 нм. Свободный конец фибриллярной части, за счет карбоксильных групп, заряжен отрицательно. Глобулярная часть состоит из 2 глобуляр­ных «головок» (G), каждая из которых содержит 2 легкие цепи и глобулярную часть 1 тяжелой цепи. Глобулярные «головки», за счет аминогрупп, имеют положительный заряд. У скелетных мышц глобулярные головки миозина обладают АТФ-гидролизующей (АТФ-азной) активностью.

G-актин - мономерный (глобулярный) белок с молекулярной массой 43000Да.

При физиологической величине рН и в присутствии магния G-актин нековалентно полимеризуется с обра­зованием F-актина, нерастворимого двойного спирального филамента, толщиной в 6—7 нм. G- и F-актин не обладают каталити­ческой активностью.

Схема тонкого филамента. Показана пространственная конфигурация трех главных белковых компонентов: актина, тропомиозина и тропонина (по Р. Марри, 1993).

На поверхности F-актина че­рез каждые 35,5 нм (38,5 нм) располагаются минорные белки: тропомиозин и тропонины Т, I и С. Тропомиозин имеется во всех мышцах, а тропонины есть только в поперечнополосатых мышцах.

Тропомиозин - белок, состоящий из двух а и р цепей, который располагается в щели между двумя полимерами F-актина.

Тропонины – глобулярные белки, которые образуют тропониновую систему.

Тропонин I (TпI) ингибирует взаимодействие между F-актином и миозином и также связывается с другими ком­понентами тропонина.

Тропонин С (ТпС) — кальций-связывающий белок с массой 17000Да, он может связывать 4 Са²⁺, его строение и свойства аналогичны кальмодулину.

Тропонин Т (ТпТ) как и другие тропонины, связывается с тропомиозином.

α-Актинин – белок, который образует в миофибрилле Z-диск.