Удвоение ДНК

Перед каждым клеточным делением при абсолютно точном соблюдении нуклеотидной последовательности происходит самоудвоение (редупликация) молекулы ДНК. Редупликация начинается с того, что двойная спираль ДНК временно раскручивается. Это происходит под действием фермента ДНК-полимеразы в среде, в которой содержатся свободные нуклеотиды. Каждая одинарная цепь по принципу химического сродства (А - Т, Г - Ц) притягивает к своим нуклеотидным остаткам и закрепляет водородными связями свободные нуклеотиды, находящиеся в клетке. Таким образом, каждая полинуклеотидная цепь выполняет роль матрицы для новой комплиментарной цепи. В результате получаются две молекулы ДНК, у каждой из них одна половина происходит от родительской молекулы, а другая является вновь синтезированной, т.е. две новые молекулы ДНК представляют собой точную копию исходной молекулы.

Белки

Белки— обязательная составная часть всех клеток. В жизни всех организмов белки имеют первостепенное значение. В состав белка входят углерод, водород, азот, некоторые белки содержат еще и серу. Роль мономеров в белках играют аминокислоты. У каждой аминокислоты имеется карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH₂). Наличие в одной молекуле кислотной и основной групп обусловливает их высокую реактивность. Между соединившимися аминокислотами возникает связь называемая пептидной, а образовавшееся соединение нескольких аминокислот называют пептидом. Соединение из большого числа аминокислот называют полипептидом.

В белках встречаются 20 аминокислот, отличающихся друг от друга своим строением. Разные белки образуются в результате соединения аминокислот в разной последовательности. Огромное разнообразие живых существ в значительной степени определяется различиями в составе имеющихся у них белков.

В строении молекул белков различают четыре уровня организации:

Первичная структура — полипептидная цепь из аминокислот, связанных в определенной последовательности ковалентными (прочными) пептидными связями.

Вторичная структура — полипептидная цепь, закрученная в виде спирали. В ней между соседними витками возникают мало прочные водородные связи. В комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.

Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию — глобулу. Она удерживается мало прочными гидрофобными связями или силами сцепления между неполярными радикалами, которые встречаются у многих аминокислот. Благодаря их многочисленности они обеспечивают достаточную устойчивость белковой макромолекулы и ее подвижность. Третичная структура белков поддерживается также ковалентными S-S-связями возникающими между удаленными друг от друга радикалами серосодержащей аминокислоты — цистеина.

Благодаря соединению нескольких молекул белков между собой образуется четвертичнаяструктура. Если пептидные цепи уложены в виде клубка, то такие белки называются глобулярными. Если полипептидные цепи уложены в пучки нитей, они носят название фибриллярных белков.

Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может возникать под действием высокой температуры, химических веществ, радиации и т.д. Денатурация может быть обратимой (частичное нарушение четвертичной структуры) и необратимой (разрушение всех структур).

ФУНКЦИИ:

Биологические функции белков в клетке чрезвычайно многообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

1 Строительная функция - построены органоиды.

2 Каталитическая - белки ферменты.( амилаза ,превращает крахмал в глюкозу )

3 Энергетическая - белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

4 Транспортная – гемоглобин (переносит кислород )

5 Сигнальная – рецепторные белки участвуют в образовании нервного импульса

6 Защитная – антитела белки

7 Яды, гормоны - это тоже белки (инсулин, регулирует потребление глюкозы)