ПОСТСИНТЕТИЧЕСКАЯ МОДИФИКАЦИЯ БЕЛКА

Во многих случаях белки синтезируются в виде предшественников – биологически неактивных молекул.Их функциональная активность проявляется в результате превращений, называемых постсинтетической или посттрансляционной модификацией (процессинг).

Примеры посттрансляционной модификации белков:

- протеолитическое отщепление N-концевого формилметионина или метионина;

- отщепление сигнальных пептидов;

- частичный протеолиз;

-посттрансляционная модификация белков по аминокислотным радикалам: ковалентное присоединение простетической группы, метилирование радикалов лизина и аргинина, ацетилирование N-концевой аминокислоты, фосфорилирование гистонов и негистоновых белков хроматина, гидроксилирование радикала пролина; присоединение олигосахаридных фрагментов (гликозилирование) к радикалам аспарагина, серина и треонина и т.д.

Выбор правильной структуры белка происходи при участии белков шаперонов. Гидрофобные участки на поверхности глобулы шаперонов-70 взаимодействуют с гидрофобными участками синтезированной цепи, защищая ее от неравильных взаимодействий с другими белками цитозоля. Шапероны-60 участвуют в исправлении пространственной структуры неправильно свернутой или поврежденной цепи.

Мутации в шапероне, входящем в состав хрусталика глаза, приводят к помутнению хрусталика из-за агрегации белков и развитию катаракты.