Элонгация трансляции.

Большая субчастица рибосомы содержит два центра для связывания тРНК: аминоацильный (А) и пептидильный (П)(рис. 13). В элонгации участвуют также белковые факторы.

Рис. 13. Элонгация трансляции

Процесс элонгации делят на 3 этапа:

- узнавание кодона и связывание аминоацил-тРНК;

- образование пептидной связи;

- транслокация.

I этап. В свободный аминоацильный центр рибосомы доставляется аминоацил-тРНК в соответствии с кодоном мРНК. Участвует фактор элонгации. Затраты энергии компенсируются ГТФ. В итоге в транслирующей рибосоме в пептидильном центре находится формилметионил-тРНК, в аминоацильном центре - аминоацил-тРНК (первая аминокислота после метионина).

II этап. Происходит перенос остатка метионина с метионил-тРНК на аминогруппу новой аминоацил-тРНК. Протекает реакция транспептидирования, фермент - пептидилтрансфераза. Образуется пептидная связь. В цитозоль из пептидильного центра высвобождается метионил-тРНК. В аминоацильном центре образуется дипептидил-тРНК, а пептидильный центр освобождается.

III этап. Образовавшаяся дипептидил-тРНК переносится с аминоацильного на пептидильный центр. Для этого рибосома передвигается на один кодон относительно мРНК в направлении 5’ ® 3’ при участии фермента пептидилтранслоказы. Используется энергия ГТФ. Дипептидил-тРНК занимает пептидильный центр, а аминоацильный центр освобождается и принимает новую аминоацил-тРНК, соответствующую кодону мРНК - образуется трипептидил-тРНК и т.д.

При синтезе каждой пептидной связи тратится 2 молекулы АТФ и 2 молекулы ГТФ.