Изменение белков

Белки являются наименее устойчивой составной частью пищевых продуктов.

Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физико-химическим изменениям, прежде всего денатурации и коагуляции, от глубины которых зависит структура и качество готового продукта.

Процесс нагрева белков сопровождается развертыванием глобул и освобождением свободных радикалов, в связи с этим возникает возможность образования межмолекулярных связей, агрегации частиц и их осаждения, ведущих к уменьшению растворимости белков.

Внутренняя перестройка белковой молекулы - собственно денатурация - проявляется в агрегировании полипептидных цепей. Процесс агрегирования проходит через 2 стадии: укрупнение размеров частиц без выхода из раствора и последующая коагуляция. Агрегация денатурированных белковых молекул, или изменение их четвертичной структуры, являющаяся следствием предшествующей перестройки вторичной и третичной структур, сопровождается сокращением лиофильных центров белковой молекулы и снижением водоудерживающей способности продукта. Агрегация и коагуляция белков определяют образование непрерывного пространственного каркаса готового продукта.

Перестройка белковой молекулы при денатурации ослабляет гидрофильные и усиливает гидрофобные свойства, следовательно, происходит снижение защитного (стабилизирующего) действия гидратационных слоев вблизи полярных группировок. Внутримолекулярные связи в молекуле заменяются межмолекулярными, образуется нерастворимый сгусток. Из разбавленных растворов выпадают хлопья, из концентрированных - коагель, то есть происходит коагуляция белков.

Процесс денатурации белков сопровождается разрушением структуры воды, вследствие этого действующие между протофибриллами вторичные силы (силы Ван-дер-Ваальса) стягивают молекулы (например, в мясе молекулы миозина) в более компактную форму. При повышении температуры контакт воды с углеводородом приводит к замене энергетически более выгодного взаимодействия «вода-вода» на взаимодействие «углерод-вода», структура белка уплотняется и, как следствие, выделяется часть жидкости.

В результате денатурации и коагуляции мышечных белков возрастают прочностные свойства мяса, сваривание же коллагена и последующий его гидролиз, напротив, ослабляют их.

За формирование структуры и свойств готового продукта ответственны в основном миозин и глобулярный актин. Ф-актин не играет существенной роли в этом процессе, так как содержит в 2 раза меньше легкодоступных сульфгидрильных групп, чем глобулярный актин.

При нагреве мышечной ткани изменяются также белки саркоплазмы. Выпадение саркоплазматических белков из их растворов происходит вследствие денатурации, которая начинается при температуре около 40°С. Основная масса этих белков коагулирует между 55°С и 65°С, причем наиболее интенсивно при рН=5,5. При температуре 66°С небольшое количество глобулярных белков еще сохраняет растворимость. При 80°С растворимые белки перестают существовать.

Полагают, что тепловая денатурация саркоплазматических белков ведет к слипанию слоев и осаждению их на поверхности миофибрилл, в результате чего уменьшается водосвязывающая способность мяса.

Тепловая денатурация белков складывается из коагуляции мышечных белков и гидролиза соединительной ткани. Оба процесса влияют на образование пространственной структуры и, в конечном счете, на жесткость продуктов.

Коагуляция оказывает решающее воздействие на важнейшие свойства белков: растворимость, водосвязующую способность и устойчивость к действию ферментов. Необратимые денатурационные изменения белков протекают в узких температурных зонах, зависящих от условий нагрева.

Изменения мышечной ткани в процессе нагрева носят сложный кооперативный характер и зависят от изменений белков, воды, соли и других веществ. В образовании каркаса готового продукта участвуют в основном слабые водородные связи, гидрофобные взаимодействия, силы Ван-дер-Ваальса. При этом происходит разрыв боковых цепей и образование -S-S- связей, изменяются третичная, четвертичная и частично вторичная структуры белка и структура воды.

Таким образом, процесс нагрева мышечной ткани сопровождается перестройкой нативной структуры белковой молекулы в зависимости от температуры и длительности процесса, определяющих степень коагуляции белков.

Дезагрегация соединительно-тканных белков. Состояние соединительно-тканных белков при нагреве удовлетворительно характеризует развариваемость коллагена, определяют по количеству оксипролина, перешедшего в воду при отмывании мяса, подвергнутого нагреву.

Установлено, что при нагреве мяса СВЧ-энергией коллаген разрушается в меньшей степени, чем при нагреве в воде. Так, при нагреве СВЧ-энергией до 70°С разрушается 14,5% коллагена против 28% при нагреве в воде. При повышении температуры до 90°С (что имеет место при варке мяса птицы) разрушается соответственно 19,5 и 36,4%. Это свидетельствует, что при СВЧ-нагреве не обеспечивается необходимая (25-40%) дезагрегация коллагена, следовательно, в случае использования СВЧ-энергии для тепловой обработки необходимо использовать ее в комбинации с другими видами энергии или нагревать продукт СВЧ-энергией до более высокой температуры.

Таким образом, физико-химические изменения белков мяса при нагреве в воде и электромагнитном поле СВЧ обнаруживают сходство процессов формирования структуры готового продукта. Однако агрегационные процессы при СВЧ-нагреве выражены менее, поэтому формирование структуры завершается при более высокой температуре (70°С). При нагреве мясного фарша СВЧ-энергией образо­вание прочного белкового каркаса начинается при температуре 52-55°С, активно продолжается до 65-70°С (в зависимости от способа и скорости нагрева), дальнейшее повышение температуры вызывает уплотнение образовавшейся структуры за счет дисульфидных сшивок и выпрессовывания влаги.