Вторичная структура белка

Спираль представляет собой наиболее высокоорганизованный и энергетически выгодный тип конформации отдельной полипептидной цепи, состоящей из L- аминокислот. Наиболее устойчивой из всех видов является правовращающая а-спираль, которая была впервые предложена Л. Полингом и Р. Кори в 1950 г. Вторичная

а-спираль стабилизируется водородными связями.

Водородные связи образуются между атомом кислорода карбонильной группы и атомом водорода амидной группы , разделенными тремя аминокислотными остатками. Группа NН образкет водородную связь с группой СО четвертого от нее аминокислотного остатка( 5 → 1 связь), образуя 13 членный цикл.

Группы, образующие водородные связи, располагаются на соседних витках цепи. Один виток спирали вмещает 3,6 аминокислотных остатка. Это означает, что по всей длине спирали происходит последовательное смещение взаимодействующих группировок. Каждая пептидная группа, начиная со второго витка., образует две водородные связи к предыдущему и последующему виткам.

R O

\ ^{| |}

— С — С—N———— виток цепи

/ Н

Н • водородная связь

•

R O между пептидным группами 3 полных аминокислоты

\ ^{| |}

— С — С — N———— виток цепи

/ Н

Н • водородная связь

•

R O

\ ^{| |}

— С — С — N——— виток цепи ( и т.д.)

/ Н

Н

Водородные связи почти параллельны оси спирали, а радикалы размещаются вне спирали на ее наружной поверхности. Спиралевидные участки разных белков обладают одинаковыми параметрами:

шаг спирали( период идентичности) - 0,54 нм

радиус спирали -0, 23 нм

В белковых вторичных структурах встречаются отклонения от спирального строения, которые связаны с присутствием пролина, гидроксипролина и валина.

В случае пролина и гидроксипролина, имеющих циклическое строение, в пептидной группе отсутствует атом водорода и образование водородной связи становится невозможным, в валине объемная изопропильные группы ослабляет спираль из-за пространственного отталкивания.

а- Спираль встречается в белках очень часто. Например, в гемоглобине и миоглобине содержание а-спирали достигает 75%, в альбумине крови- 50% , а в пищеварительном ферменте химотрипсине- только 8%..

Другим типом организации полипептидной цепи является так называемая β-складчатая структура.

Она стабилизируется водородными связями между развернутыми соседними полипептидными цепями. Эти цепи могут идти в одном направлении ( параллельная β- складчатая структура), или в противоположных направлениях (антипараллельная β- складчатая структура). β-Структура типична для фиброина шелка

Сверхвторичная структура

Образуется из ансамблей взаимодействующих между собой вторичных структур.

Три а-спирали скручены в протофибриллы, которые, в свою очередь, объединены в микрофибриллу , образующую волос. Компактная левая тройная спираль тропоколлагена образуется из белковых цепей коллагена. Белок коллаген содержит 33% глицина( каждая третья аминокислота – глицин) , 20% пролина и оксипролина, 15 % лизина . Коллаген относится к белкам соединительной ткани, это наиболее распространенный белок нашего организма.

8.3.3. Третичная и четвертичная структура белка