Классификация аминокислот

По биологической значимости аминокислоты делятся на:

 

Заменимые Незаменимые
1. Глицин 2. Аланин 3. Серин 4. Аспарагиновая кислота 5. Глутаминовая кислота 6. Тирозин 7. Аспарагин 8. Глутамин 9. Пролин 10. Цистеин 1. Гистидин 2. Изолейцин 3. Лейцин 4. Лизин 5. Метионин 6. Фенилаланин 7. Треонин 8. Триптофон 9. Валин 10. Аргинин

 

По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи аминокислоты в организме, различают:

а) глюкопластичные (глюкогенные) – при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их превращения они через щавелевоуксусную или фосфоэнолпировиноградную кислоты превращаются в глюкозу или гликоген. К этой группе относятся глицин, аланин, серин, треонин, валин, аспарагиновая и глутаминовая кислота, аргинин, гистидин и метионин:

Глюкопластичные (гликогенные)
       
   


Глюкоза Гликоген

 

 

б) кетопластичные (кетогенные) – ускоряют образование кетоновых тел – лейцин, изолейцин, тирозин и фенилаланин (три последние могут быть глюкогенными).

Изолейцин, тирозин и фенилаланин могут быть и глюкогенными.

в) по структуре разделяют на 2 группы:

а. Ациклические – аминокислоты предельного ряда

б. Циклические – аминокислоты ароматического ряда.

А. По количеству функциональных групп различают ациклические аминокислоты:

1) Моноаминомонокарбоновые кислоты:

СН2 – СООН - глицин – участвует в образовании нуклеиновых,

| желчных кислот, гема, необходим для обезвреживания

NH2 в печени токсических веществ.

 

Аланин – участвует в процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер β-аланин является составной частью витамина В5, коэнзима А, экстрактивных веществ мышц.

Серин – входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, обнаружен в составе липопротеидов и других белков.

Цистеин – защищает организм при лучевом поражении, при отравлении фосфором.

Метионин – используется для синтеза холина, креатина, тимина, адреналина и др.

2) Моноаминодикарбоновые кислоты:

СООН СООН | | СН2 СН2 | | СН-NH2 СН2 | | СООН СН-NH2 ↓ | Аспарагиновая кислота СООН ↓ Глутаминовая кислота

 

Эти аминокислоты участвуют в биосинтезе белка, образовании тормозных медиаторов (переносчик нервных возбуждений) нервной системы, энергетическом балансе.

3) Диаминомонокарбоновые кислоты:

 

NH2-СН2-(СН2)3 – СН-СООН - лизин – участвует в синтезе белка, обнаружен | в составе некоторых ферментов NH2

 

Аргинин - участвует в синтезе мочевины, креатина, который входит в состав мышц и участвует в обмене энергии.

Б. Циклические аминокислоты:

  – СН2 –СН-СООН - фенилаланин – основной источник- | синтеза тирозина – предшественник NH2 гормонов тироксина, адреналина, некоторых пигментов.  

Тирозин – участвует в синтезе адреналина, тироксина.

Триптофан – участвует в синтезе белка, используется для синтеза витамина РР, серотонина, гормонов эпифиза, ряда пигментов.

Гистидин - участвуют в синтезе белка, влияет на кровяное давление, секрецию желудочного сока.

Химические и физико-химические свойства аминокислот обусловлены функциональными группами с противоположными свойствами, поэтому в водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекулы.

NH2- СН2-СООН
 
 


аминокислота в водном растворе

 
 


NH3+ - СН2-СОО-

 
 


Биполярный ион

       
   
 

 

 


NH3+ - СН2-СООН NH2 -СН2-СОО-

катионная форма анионная форма

в кислой среде в щелочной среде

В кислой области рН молекулы белка несут положительный заряд, в щелочной области – отрицательный заряд. Значение рН, при котором положительный и отрицательный заряд уравновешиваются, т.е. молекула приобретает характер биполярного иона, называют изоэлектрической точкой (рI). При значении рН, равном изоэлектрической точке, аминокислоты не перемещаются в электрическом поле. При рН ниже изоэлектрической точки катион аминокислоты движется к катоду, а при рН выше изоэлектрической точки анион аминокислоты движется к аноду.

катион –

 

 

 

 

анион

На этом свойстве белков основан анализ их смеси – электрофорез или возможность разделения белков в электрическом поле. В клинико-лабораторной диагностике используется электрофорез белков сыворотки крови.

  A I +– Буфер  
В А α α2 β γ

Аминокислоты, обладая одновременно свойствами слабой кислоты и слабого основания (амфотерные свойства), могут играть роль буферной системы, где могут реагировать как слабая кислота или как слабое основание.

Аминокислоты могут объединяться в длинные цепи, образуя между собой пептидные связи. Две аминокислоты при этом образуют дипептид и т.д. Пептиды содержащие до 10 аминокислот называют олигопептидами, а до 50 -полипептидами, а если больше, чем 50 аминокислот, то уже – белками.

 

 

Пептидные связи образуются при взаимодействии α-аминогруппы одной аминокислоты с α-карбоксильной группой другой аминокислоты.

Пептидная связь – амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислотные остатки в цепочку. Следовательно, пептиды – это цепочки аминокислот.

Пептидная связь довольно прочная, её можно разорвать, например, путем нагревания раствора белка в присутствии кислоты или щелочи, которые активируют гидролиз этой связи.

Гидролиз пептидной связи в клетках ускоряется при помощи специальных ферментов. Небольшие пептиды в организме присутствуют в незначительных количествах. В последние годы много внимания уделяется изучению структуры и функции пептидов, выполняющих многие важные биологические функции.

Природные пептиды разделяются на несколько групп в зависимости от выполняемых ими функций.

- Группа пептидов, содержащих глутаминовую кислоту, образующих пептидную связь своей γ-карбоксильной группой. Это γ-глутамилпептиды. К этой группе относят глутатион - трипептид (глу-цис-гли), участвующий в окислительно-восстановительных реакциях и обладающий антиоксидантными свойствами (препятствие развитию цепных реакций и свободнорадикальных), необходим для транспорта аминокислот через мембраны эпителия кишечника и почек.



- Пептиды-кинины - регуляторы тонуса сосудов.

- Пептиды-регуляторы функций гипофиза.

- Пептиды-гормоны - инсулин, глюкагон и др.

- Пептиды-нейромедиаторы. Существуют группы нейронов, связанных между собой молекулами - посредниками пептидной природы.

- Нейропептиды секретируются нервными клетками, могут оказывать обезболивающий эффект (энкефалины и эндорфины), модулировать поведенческие реакции.

- Пептиды-антибиотики. Ряд пептидов, образуемых микроорганизмами, используется в медицинской и исследовательской практике в качестве регуляторов механизмов синтеза белка, проницаемости мембран.

- Пептиды-токсины. Из грибов и растений выделено большое число пептидов, вызывающих отравления у человека и животных (пептиды бледной поганки, пептиды насекомых).

Исследование строения и функций биологически активных пептидов позволяет понять многие стороны регуляции процессов жизнедеятельности организмов.

<== предыдущая лекция | следующая лекция ==>
ТЕМА «ХИМИЯ БЕЛКОВ». | ТЕМА «БЕЛКИ ПЛАЗМЫ КРОВИ».


Дата добавления: 2018-03-01; просмотров: 166; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ


Поиск по сайту:

При помощи поиска вы сможете найти нужную вам информацию, введите в поисковое поле ключевые слова и изучайте нужную вам информацию.

Поделитесь с друзьями:

Если вам понравился данный ресурс вы можете рассказать о нем друзьям. Сделать это можно через соц. кнопки выше.
helpiks.org - Хелпикс.Орг - 2014-2018 год. Материал сайта представляется для ознакомительного и учебного использования. | Поддержка
Генерация страницы за: 0.01 сек.