Основные различия нормальной и патогенной форм прионного белка

Нормальный прионный белок обнаружен у многих видов позвоночных, беспозвоночных животных и даже микроорганизмов, не накапливается в клетках и не образует каких-либо структур. Предполагается, что он участвует в процессе клеточного распознавания или передачи нервного

464импульса через рецепторы. Его синтез контролируется геном, который у разных животных находится в различных хромосомах.

Аномальная изоформа прионного белка — принципиально измененная форма хозяин-кодированных амилогенных белков — накапливается в клетках и образует амилоидные бляшки. Это белок (молекулярной массой 30 000...35 000), содержащий 253...264 (у разных видов) аминокислот. В очищенных препаратах он представляет собой палочковидные частицы (миофибриллы), состоящие примерно из 1000 молекул прионного белка, диаметром 10...20 нм и длиной 100...200 нм. Считается, что чем ближе гомология прионного белка к белкам хозяина, тем скорее развивается при-онная инфекция.

Учитывая, что круг хозяев прионных инфекций постоянно растет (в настоящее время это крупный и мелкий рогатый скот, бизоны, олени, представители семейства кошачьих, пушные звери, грызуны, обезьяны, зоопарковые животные и человек), их следует рассматривать как зоо-нозы и зооантропонозы.

В настоящее время к прионным инфекциям (губчатым энцефалопати-ям) относят шесть болезней животных (табл. 6.2), кроме этого известно пять аналогичных заболеваний у людей.