Основные признаки белков. Функции белков.

Основные признаки белков:

· постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы, или – в 6,25 г белка содержится 1 г азота);

· структурной единицей белков является α-аминокислота-L- ряда;

· аминокислоты соединяются между собой пептидными связями, образованными α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты;

· большая молекулярная масса (от 4 – 5 тысяч до нескольких миллионов дальтон);

· сложная структурная организация белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры), определяющая физико-химические и биологические свойства белков.

Таблица 1. Биологические функции белков и их характеристика

Функции	Характеристика функций	Некоторые примеры белков, осуществляющих данную функцию
Структурная Каталитическая Регуляторная (гомональная) Рецепторная Транспортная Сократительная Энергетическая Генно-регуляторная Иммунологическая (защитная) Гемостатическая Обезвреживающая	Участвуют в построении органов и тканей, составляют до 25% сырой и до 45-50% сухой массы ткани.   Ферменты - биокатализаторы (ускоряют химические реакции, протекающие в организме) по химической природе являются белками.   Гормоны (более 50% по химической природе – белки) участвуют в регуляции обмена веществ. Белки мембран воспринимают сигналы: световые, химические, например, связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности мембран или внутри клетки. Белки крови, осуществляют связывание и транспорт веществ между тканями (по крови) и через мембраны клеток.     Белки мышц осуществляют сокращение (механический процесс) с использованием химической энергии.   При распаде 1 г белка выделяется 4,1 ккал (17,1 кДж) энергии.   Белки, входящие в состав сложных белков нуклеопротеинов, участвуют в регуляции функций нуклеиновых кислот и переносе генетической информации. Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов (токсинов, выделяемых ими) путем образования комплекса антиген-антитело. Белки крови участвуют в образовании тромба и остановке кровотечения. Белки плазмы связывают токсические соединения, обезвреживая их.	Коллаген – структурный белок соединительной ткани; Кератин – структурный белок шерсти, ногтей, копыт. Уреаза – катализирует расщепление мочевины до аммиака и углекислого газа; Цитохромоксидаза– участвует в транспорте электронов на кислород. Инсулин – участвует в регуляции углеводного, белкового, липидного и других обменов.   Глюкагоновый рецептор – связывает гормон глюкагон на поверхности клеточной мембраны, например, печени.   Гемоглобин– переносит кислород к тканям и углекислый газ от тканей. Альбумин – транспортирует жирные кислоты, билирубин, лекарственные вещества и др. Миозин – закрепленные нити миофибрилл. Актин – движущиеся нити миофибрилл. Все белки (поступающие с пищей или внутриклеточные), распадаются до конечных продуктов (СО2, Н2О, мочевина) с выделением энергии. Гистоны в составе сложных белков нуклеопротеинов участвуют в регуляции транскрипции.   Иммуноглобулины А, М, G и др.- выполняют защитную функцию.     Фибриноген – белок сыворотки крови, полимеризуется, составляя основу тромба. Альбумины – связывают тяжелые металлы, алкалоиды.

1.2. АМИНОКИСЛОТЫ – СТРУКТУРНЫЕ КОМПОНЕНТЫ БЕЛКОВ

Аминокислоты (АК) – это органические соединения, в молекулах которых содержатся 2 функциональные группы: аминогруппа – NH₂ и карбоксильная группа – СООН

 

 

 

АК - это производные карбоновых кислот (R─CH₂─CH₂─COOH), у которых атом водорода у α- углеводородного атома замещен на аминогруппу.

Пример: СН₃─СООН NH₂─СН₂─СООН

уксусная кислота аминоуксусная кислота (глицин)

Общее число аминокислот, встречающихся в природе, достигает 300, но только 20 АК входит в состав белков и называются природными аминокислотами.